<<
>>

Белки

Белки — сложные азотсодержащие биополимеры, мономерами которых служат аминокислоты (органические соединения, содержащие карбоксильную и аминогруппы). Их биологическая роль многообразна. Белки выполняют в организме пластические, каталитические, гормональные, транспортные и дру­гие функции, а также обеспечивают специфичность.

Значение белкового компо­нента питания заключается, прежде всего, в том, что он служит источником ами­нокислот.

Аминокислоты делятся на эссенциалъные и неэссенциалъные в зависимос­ти от того, возможно ли их образование в организме из предшественников. К незаменимым аминокислотам относятся гистидин, лейцин, изолейцин, ли­зин, метионин, фенилаланин, триптофан и валин, а также цистеин и тирозин, синтезируемые соответственно из метионина и фенилаланина. 9 заменимых аминокислот (аланин, аргинин, аспаргиновая и глутаминовая кислоты, глу­тамин, глицин, пролин и серии) могут отсутствовать в рационе, так как спо­собны образовываться из других веществ. В организме также существуют ами­нокислоты, которые продуцируются путем модификации боковых цепей вы­шеперечисленных (например, компонент коллагена — гидроксипролин — и сократительных белков мышц — 3-метилгистидин).

Большинство аминокислот имеют изомеры ф- и L-формы), из которых только L-формы входят в состав белков человеческого организма. D-формы мо­гут участвовать в метаболизме, превращаясь в Ь-формы, однако утилизируют­ся гораздо менее эффективно.

По химическому строению аминокислоты делятся на двухосновные, двух­кислотные и нейтральные с алифатическими и ароматическими боковыми це­пями, что имеет важное значение для их транспорта, поскольку каждый класс аминокислот обладает специфическими переносчиками. Аминокислоты с ана­логичным строением обычно вступают в сложные, часто конкурентные взаимо­отношения.

Так, ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан) близкородственны между собой. Хотя фенилаланин является незаменимой, а тирозин синтезируемой из него заменимой аминокислотой, наличие тирозина в рационе как будто бы «сберегает» фенилаланин. Если фенилаланина недоста­точно, или его метаболизм нарушен (например, при дефиците витамина С) — тирозин становится незаменимой аминокислотой. Подобные взаимоотношения характерны и для серосодержащих аминокислот: незаменимой — метионина, и образующегося из него цистеина.

Приведем другой пример. Триптофан в ходе превращений, для которых необходим витамин В6 (пиридоксин), включается в структуру НАД и НАДФ, то есть дублирует роль ниацина. Приблизительно половина обычной потребнос­ти в ниацине удовлетворяется за счет триптофана: 1 мг ниацина пищи эквива­лентен 60 мг триптофана. Поэтому состояние пеллагры может развиваться не только при недостатке витамина РР в рационе, но и при нехватке триптофана или нарушении его обмена, в том числе вследствие дефицита пиридоксина.

Аминокислоты также делятся на глюкогенные и кетогенные, в зависимос­ти от того, могут ли они при определенных условиях становиться предшествен­никами глюкозы или кетоновых тел (табл. 3.1).

Таблица 3.1

Классификация аминокислот

Аминокислоты Эссенциальные аминокислоты Неэссенциальные

аминокислоты

Алифатические Валин (Г), Лейцин (К), Изолейцин (Г, К) Глицин (Г), Алании (Г)
Двухосновные Лизин (К), Гистидин (Г, К)* Аргинин (Г)*
Ароматические Фенилаланин (Г, К), Триптофан (Г, К) Тирозин (Г, К)**
Оксиаминокислоты Треонин (Г, К) Серии (Г)
Серосодержащие Метионин (Г, К) Цистеин (Г)
Дикарбоновые и их амиды Глутаминовая кислота (Г) Глутамин (Г) Аспаргиновая кислота (Г) Аспаргин (Г)
Иминокислоты Пролин (Г)


Примечания: Г — глюкогенные, К — кетогенные аминокислоты; * — гистидин незаменим у детей до года; ** — «условно-незаменимые» аминокислоты (могут син­тезироваться из фенилаланина и метионина).

Поступление азотсодержащих веществ с пищей происходит в основном за счет белка и, в менее значимых количествах, свободных аминокислот и других соединений. В животной пище основное количество азота содержится в виде белка. В продуктах растительного происхождения большая часть азота пред­ставлена небелковыми соединениями, а также содержится множество амино­кислот, которые не встречаются в организме человека и зачастую не могут мета- болизироваться им.

Человек не нуждается в поступлении с пищей нуклеиновых кислот. Пури­новые и пиримидиновые основания синтезируются в печени из аминокислот, а избыток этих оснований, поступивший с пищей, выводится в виде мочевой кис­лоты. В синтезе пиримидиновых колец принимает участие витамин B, для об­разования пуриновых структур необходима фолиевая кислота. Именно поэто­му дефицит этих нутриентов отражается, прежде всего, на органе с высоким уровнем пролиферации, где идет наиболее интенсивный синтез нуклеиновых кислот — кроветворной ткани.

Обычный (но не оптимальный) ежедневный прием белка у среднестатис­тического человека составляет приблизительно 100 г. К ним присоединяется примерно 70 г белка, секретируемого в полость желудочно-кишечного тракта. Из этого количества абсорбируется около 160 г. Самим организмом в сутки син­тезируется в среднем 240—250 г белка. Такая разница между поступлением и эндогенным преобразованием свидетельствует об активности процессов ресин­теза (рис. 3.1).

Для здорового человека характерно состояние азотного равновесия, когда потери белка (с мочой, калом, эпидермисом и т.п.) соответствуют его количе­ству, поступившему с пищей. При преобладании катаболических процессов воз­никает отрицательный азотный баланс, который характерен для низкого по­требления азотсодержащих веществ (низкобелковые рационы, голодание, на­рушение абсорбции белка) и многих патологических процессов, вызывающих интенсификацию распада (опухоли, ожоговая болезнь и т.п.). При доминирова­нии синтетических процессов количество вводимого азота преобладает над его выведением и возникает положительный азотный баланс, характерный для де­тей, беременных женщин и реконвалесцентов после тяжелых заболеваний.

После прохождения энтерального барьера белки поступают в кровь в виде свободных аминокислот. Следует отметить, что клетки слизистой оболочки же­лудочно-кишечного тракта могут метаболизировать некоторые аминокислоты (в том числе глутаминовую кислоту и аспаргиновую кислоту в аланин). Спо­собность энтероцитов видоизменять эти аминокислоты, возможно, позволяет избежать токсического эффекта при их избыточном введении.

Аминокислоты, как поступившие в кровь при переваривании белка, так и синтезированные в клетках, в крови образуют постоянно обновляющийся сво­бодный пул аминокислот, который составляет около 100 г.

75% аминокислот, находящихся в системной циркуляции, представлены аминокислотами с ветвящимися цепями (лейцином, изолейцином и валином). Из мышечной ткани в кровоток выделяются аланин, который является основ-

Рис. 3.1. Метаболизм белка (по: Н. N. Мипго, М. Мипго, 1988, с изменениями).

Примечания: АК — аминокислоты. У человека с массой тела 62,5 кг содержание общее белка — 10,9 кг (17,5 %), 240 г белка ежедневно синтезируется и распадается. 1 — абсорбция свободных аминокислот и пептидов после переваривания; 2 — поступление аминокислот в печень; 3 — синтез белков печени и плазмы, в том числе альбумина; 4 — катаболизм излишних аминокислот; 5 — распределение аминокислот в состоянии покоя; 6 — поступление в мышцы, поджелудочную железу, эпителиальные клетки; 7 — экскреция азота в различных формах.



ным предшественником синтеза глюкозы, и глутамин. Многие свободные ами­нокислоты подвергаются трансформации в печени. Часть свободного пула ин­корпорируется в белки организма и при их катаболизме вновь поступает в кровоток. Другие непосредственно подвергаются катаболическим реакциям. Некоторые свободные аминокислоты используются для синтеза новых азот­содержащих соединений (пурина, креатинина, адреналина) и в дальнейшем деградируют, не возвращаясь в свободный пул, в специфичные продукты рас­пада.

Печень обеспечивает постоянство содержания различных аминокислот в крови. Она утилизирует примерно 1/3 всех аминокислот, поступающих в орга­низм, что позволяет предотвратить скачки в их концентрации в зависимости от питания. Первостепенная роль печени в азотном и других видах обмена обеспе­чивается ее анатомическим расположением — продукты переваривания попада­ют по воротной вене непосредственно в этот орган. Кроме того, печень непос­редственно связана с экскреторной системой — билиарным трактом, что позво­ляет выводить некоторые соединения в составе желчи. Гепатоциты — единственные клетки, обладающие полным набором ферментов, участвующих в аминокислотном обмене. Здесь выполняются все основные процессы азотного метаболизма: распад аминокислот для выработки энергии и обеспечения глю- конеогенеза, образование заменимых аминокислот и нуклеиновых кислот, обез­вреживание аммиака и других конечных продуктов. Печень является основным местом деградации большинства незаменимых аминокислот (за исключением аминокислот с ветвящимися цепями).

Синтез азотсодержащих соединений (белка и нуклеиновых кислот) в печени весьма чувствителен к поступлению их предшественников из пищи. После каждо­го приема пищи наступает период повышенного внутрипеченочного синтеза бел­ков, в том числе альбумина. Аналогичное усиление синтетических процессов про­исходит и в мышцах. Эти реакции связаны, прежде всего, с действием инсулина, который секретируется в ответ на введение аминокислот и/или глюкозы. Некото­рые аминокислоты (аргинин и аминокислоты с ветвящимися цепями) усиливают продукцию инсулина в большей степени, чем остальные. Другие (аспаргин, гли­цин, серии, цистеин) стимулируют секрецию глюкагона, который усиливает ути­лизацию аминокислот печенью и воздействует на ферменты глюконеогенеза и аминокислотного катаболизма. Благодаря этим механизмам происходит сниже­ние уровня аминокислот в крови после поступления их с пищей. Действие инсули­на наиболее выражено для аминокислот, содержащихся в кровотоке в свободном виде (аминокислоты с ветвящимися цепями), и малозначимо для тех, которые транспортируются в связанном (триптофан). Обратное инсулину влияние на белковый метаболизм оказывают глюкокортикостероиды.

Печень обладает повышенной скоростью синтеза и распада белков, по срав­нению с другими тканями организма (кроме поджелудочной железы). Это по­зволяет ей синтезировать «на экспорт», а также быстро обеспечивать лабиль­ный резерв аминокислот в период недостаточного питания за счет распада соб­ственных белков. Особенность внутрипеченочного белкового синтеза заключа­ется в том, что он усиливается под действием гормонов, которые в других тканях производят катаболический эффект. Так, при голодании белки мышц, для обес­печения организма энергией, подвергаются распаду, а в печени одновременно усиливается синтез белков, являющихся ферментами глюконеогенеза и мочеви­нообразования.

Прием пищи, содержащей избыток белка, приводит к интенсификации син­теза в печени и в мышцах, образованию избыточных количеств альбумина и деградации излишка аминокислот до предшественников глюкозы и липидов. Глюкоза и триглицериды утилизируются как горючее или депонируются, а аль­бумин становится временным хранилищем аминокислот и средством их транс­портировки в периферические ткани.

При голодании уровень альбумина прогрессивно снижается, а при после­дующей нормализации поступления белка медленно восстанавливается. Поэто­му, хотя альбумин и является показателем белковой недостаточности, он низко­чувствителен и не реагирует оперативно на изменения в питании (см. главу «Оценка состояния питания»).

7 из 10 эссенциальных аминокислот деградируют в печени — либо образуя мочевину, либо впоследствии используясь в глюконеогенезе. Мочевина преиму­щественно выделяется с мочой, но часть ее поступает в просвет кишечника, где подвергается уреазному воздействию микрофлоры. Аминокислоты с ветвящими­ся цепями катаболизируются в основном в почках, мышцах и головном мозге.

Мышцы синтезируют ежедневно 75 г белка. У среднего человека они содер­жат 40% от всего белка организма. Хотя белковый метаболизм происходит здесь несколько медленнее, чем в других тканях, мышечный белок представляет собой самый большой эндогенный аминокислотный резерв, который при голодании может использоваться для глюконеогенеза.

В отсутствие пищи синтез альбумина и мышечного белка замедляется, но продолжается деградация аминокислот. Поэтому на начальном этапе голода­ния мышцы теряют аминокислоты, которые идут на энергетические нужды. В дальнейшем организм адаптируется к отсутствию новых поступлений ами­нокислот (снижается потребность в зависящем от белка глюконеогенезе за счет использования энергетического потенциала кетоновых тел) и потеря белка мус­кулатуры уменьшается.

Мышцы являются основной мишенью воздействия инсулина: здесь под его влиянием усиливается поступление аминокислот, увеличивается синтез мышеч­ного белка и снижается распад.

В процессе превращений в мышцах образуются аланин и глутамин, их ус­ловно можно считать транспортными формами азота. Аланин непосредственно из мышц попадает в печень, а глутамин вначале поступает в кишечник, где час­тично превращается в аланин. Поскольку в печени из аланина происходит син­тез глюкозы, частично обеспечивающий мышцу энергией, получающийся кру­гооборот получил название глюкозо-аланинового цикла.

К азотсодержащим веществам мышц также относятся высокоэнерге- тичный креатин-фосфат и продукт его деградации креатинин. Экскреция кре­атинина обычно расматривается как мера мышечной массы. Однако это со­единение может поступать в организм с высокобелковой пищей и влиять на результаты исследования содержания его в моче. Продукт распада миофиб- риллярных белков — 3-метилгистидин экскретируется с мочой в течение ко­роткого времени и является достаточно точным показателем скорости распа­да в мышцах — при мышечном истощении скорость его выхода пропорцио­нально снижается.

Почки не только выводят конечные продукты азотного распада (мочевину, креатинин и др.), но и являются дополнительным местом ресинтеза глюкозы из аминокислот, а также регулируют образование аммиака, компенсируя избыток ионов водорода в крови. Глюконеогенез и функционирование кислотно-щелоч­ной регуляции тесно скоординированы, поскольку субстраты этих процессов появляются при дезаминировании аминокислот: углерод для синтеза глюкозы и азот — для аммиака. Существует даже мнение, что именно производство глю­козы является основной реакцией почек на ацидоз, а образование аммиака про­исходит вторично.

Для нервной ткани характерны более высокие концентрации аминокислот, чем в плазме. Это позволяет обеспечить мозг достаточным количеством арома­тических аминокислот, являющихся предшественниками нейромедиаторов. Не­которые заменимые аминокислоты, такие как глутамат (из которого при учас­тии пиридоксина образуется ГАМК) и аспартат, также обладают влиянием на возбудимость нервной ткани. Их концентрация здесь высока, при этом замени­мые аминокислоты способны синтезироваться и на месте.

Специфическую роль играет триптофан, являющийся предшественником серотонина. Именно с повышением концентрации триптофана (а, следователь­но, и серотонина) связана сонливость после еды. Такой эффект особенно выра­жен при приеме больших количеств триптофана совместно с углеводной пищей. Повышенная секреция инсулина снижает уровень в крови аминокислот с ветвя­щимися цепями, которые при преодолении барьера кровь — мозг обладают кон­курентными взаимоотношениями с ароматическими, но в то же время не оказы­вает влияния на концентрацию связанного с альбумином триптофана. Благо­даря подобным эффектам препараты триптофана могут использоваться в психиатрической практике.

Ограничение ароматических аминокислот в рационе, в связи с их влиянием на центральную нервную систему, имеет профилактическое значение при веде­нии пациентов с печеночной энцефалопатией. Элементные аминокислотные дие­ты с преимущественным содержанием лейцина, изолейцина, валина и аргинина помогают избежать развития белковой недостаточности у гепатологических боль­ных, и в то же время не приводят к возникновению печеночной комы.

Основные пластические функции протеиногенных аминокислот перечис­лены в табл. 3.2.

Основные функции аминокислот

Таблица 3.2
Аминокислоты Основные функции
Алании Предшественник глюконеогенеза, переносчик азота из периферических тканей в печень
Аргинин Непосредственный предшественник мочевины
Аспаргановая

кислота

Предшественник глюконеогенеза, предшественник пиримидина, используется для синтеза мочевины
Глутаминовая

кислота

Донор аминогрупп для многих реакций, переносчик азота (проникает через мембраны легче, чем глутамин), источник аммиака, предшественник ГАМК
Глицин Предшественник пуринов, глутатиона и креатинина, входит в состав гемоглобина и цитохромов, нейротрансмиттер
Гистидин Предшественник гистамина, донор углерода
Лизин Предшественник карнитина (транспорт жирных кислот), составляющая коллагена
Метионин Донор метильных групп для многих синтетических процессов (в том числе холина, пиримидинов), предшественник цистеина, участвует в метаболизме никотиновой кислоты и гистамина
Фенилаланин Предшественник тирозина
Серии Составляющая фосфолипидов, предшественник сфинголипидов, предшественник этаноламина и холина, участвует в синтезе пуринов и пиримидина
Триптофан Предшественник серотонина и никотинамида
Тирозин Предшественник катехоламинов, допамина, меланина, тироксина
Цистеин Предшественник таурина (желчные кислоты), входит в состав глутатиона (антиоксидантная система)


Задать вопрос врачу онлайн
<< | >>
Источник: Барановский А.Ю.. Диетология. 4-е изд. / Под ред. А. Ю. Барановского. — СПб.: Питер,2012. — 1024 с.: ил. 2012 {original}

Еще по теме Белки:

  1. Глава 4. АМИНОКИСЛОТЫ, ПЕПТИДЫ, БЕЛКИ
  2. Белки и их производные
  3. БЕЛКИ И ИХ МЕТАБОЛИТЫ
  4. УГЛЕВОДЫ
  5. Гранулы, содержащие кислую гидролазу
  6. Вторичные мессенджеры
  7. ФАКТОРЫ ЗАЩИТЫ ОРГАНИЗМА
  8. Энзимотерапия
  9. ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА, УСИЛИВАЮЩИЕ СЕКРЕТОРНУЮ АКТИВНОСТЬ ЖЕЛЕЗ ЖЕЛУДКА
  10. Калорийность и состав пищевого рациона при занятиях различными видами спорта