<<

Ћ»“≈–ј“”–ј

1. ƒаниэльс ‘., ќлберти –. ‘изическа€ хими€. Ч ћ.: ћир, 1978. Ч 645 с.

2. ”иль€мс ¬”иль€мс X. ‘изическа€ хими€ дл€ биологов. Ч ћ.: ћир, 1976. Ч 600 с.

3. „анг –. ‘изическа€ хими€ с приложени€ми к биологическим системам. Ч ћ.: ћир, 1980. Ч 602 с.

4. Ћенинджер ј. Ѕиохими€. Ч ћ.: ћир, 1974. Ч 957 с.

5.  лоту ». Ёнергетика биохимических реакций. Ч ћ.: ћир, 1970. Ч 352 с.

6.  решков ј. ѕ. ќсновы аналитической химии. Ч “. 1. Ч ћ.: ’ими€, 1970. Ч 471 с.

7. »ост X. ‘изиологи€ клетки.

Ч ћ.: ћир, 1975. Ч 864 с.

8. Ћеви ј., —икевиц ‘. —труктура и функци€ клетки. Ч ћ.: ћир, 1971.

Ч 583 с.

9. Eishenberg D., Kauzman W. The structure and properties of water. Ч Oxford Univ. Press, 1969. Ч 247 p.

10. —тародубцев ƒ. —. ќрганическа€ хими€. Ч M.: ¬ысша€ школа, 1991.

Ч 368 с.

11. јнтонов ¬. ‘., „ерныш ј. ћ., ѕасечник ¬. ». и др. Ѕиофизика: ”чеб, дл€ студ. высш. учеб, заведений. Ч ћ.: “уманит, изд. центр ¬Ћјƒќ—, 1999. Ч 299 с.

12. Smith R., Hansch —., Ames ћ. Selection of a reference partioning system for drug designing work // J. Pharm. Sci. Ч 1975. Ч 64. Ч P. 599Ч606.

13. Scherer R., Howard S. Use of distribution coeficients in quantitative structure-activity relationships // J. Med. Chem. Ч 1977. Ч 20. Ч P. 53Ч58.

14. ћецлер ƒ. Ѕиохими€. Ч T. 1. Ч M.: ћир, 1980. Ч 407 с.

15. Ќаградова Ќ.  , ћуронец ¬. ». ћультидоменна€ организаци€ ферментов // »тоги науки и техники. ¬»Ќ»“». —ер. Ѕиологическа€ хими€. Ч “. 38. Ч 1991. Ч —. 3Ч10.

16. √оликов —. Ќ.,  узнецов —. √., «ацепин Ё. ѕ. —тереоспецифичность действи€ лекарственных средств. Ч Ћ.: ћедицина, ленинградское отделение, 1973. Ч 184 с.

17.  ретович ¬. Ћ. ¬ведение в энзимологию. Ч ћ.: Ќаука, 1967. Ч 352 с.

18. √удман ћћорхауз ‘. ќрганические молекулы в действии. Ч ћ.: ћир, 1977. Ч 335 с.

19. Ѕогатский ј. ¬., √оловенко Ќ. я. –оль стереохимических факторов в метаболизме лекарственных средств // ¬опросы стереохимии. Ч 1977. Ч 6.

Ч —. 3Ч16.

20. √оловенко Ќ. я. ћеханизмы реакций метаболизма ксенобиотиков в биологических мембранах. Ч  .: Ќаук, думка, 1981. Ч 290 с.

21. ћалер √.,  ордес ё. ќсновы биологической химии. Ч ћ.: ћир, 1970.

Ч 567 с.

22. ‘ертт Ё. —труктура и механизм действи€ ферментов. Ч ћ.: ћир, 1980. Ч 432 с.

23. ”айт ј., ’ейдлер ‘., —мит Ё. и др. ќсновы биохимии. Ч “. 1. Ч ћ.: ћир, 1981. Ч 531 с.

24. ¬арфоломеев —. ƒ., √уревич  . √. Ѕиокинетика: практ. курс. Ч ћ., 1999. Ч 720 с.

25. Ѕатура √. —., ќридорога ¬. ј. ¬спомогательные вещества и их роль в создании лекарственных форм // “ехнологи€ и стандартизаци€ лекарств, 1996. Ч —. 317Ч411.

26. ќболенцева √. ¬., „айка JJ. ј., ¬асильченко ≈. ј.  лассификаци€ лекарственных форм, их значение в медицине. Ћекарственные формы нового поколени€. Ѕиофармацевтические аспекты // “ехнологи€ и стандартизаци€ лекарств, 1996. Ч —. 286Ч316.

27. Ўтейнгарт ћ. ¬.,  азаринов Ќ. ј. “вердые лекарственные формы // “ехнологи€ и стандартизаци€ лекарств, 1996. Ч —. 539Ч605.

28. Jackson  , Young D., Pauts S. Drug-excipient interactions and their affect on absorption // PSTT, 2000. Ч 3. Ч є 10. Ч P. 336Ч345.

29. Haojarern S. Comparative bioavailability of paziquantel tabletes // DICP, 1989. Ч 23. Ч P. 29Ч32.

30. Lovering E., Mainville C. Correlations among dissolution, permeation and bioavailability of phenylbutazon formulations // Can. J. Pharm. Sci., 1977.

Ч 12. Ч P.

48Ч50.

31. Concherio A. Dissolution rate and bioavailability of spironolactone tablets: effect of various technological factors // Drug Dev. Ind. Pharm., 1987.

Ч 13. Ч P. 2301Ч2314.

32. Shargel L., Lu A. Applied biopharmaceutics and pharmacokinetics (2nd edn). Ч Notwalk, CT, AppletonЧCenturyЧCrofts, 1985. Ч 420 p.

33. Nenvonen P. Bioavailability of phenotoin: clinical pharmacokinetic and therapeutic implication // Clin. Pharm., 1979. Ч 4. Ч P. 91 Ч103.

34. Banker Y., Modes C. Modern pharmaceutics. Ч Marcel Dekker, 1996.

Ч 450 p.

35. ”голев A. M.,  олтушкина √. √. ћембранное пищеварение и ферментный аппарат микроворсинки // —труктура и функции биологических мембран.

Ч ћ.: Ќаука, 1975. Ч —. 276Ч306.

36. «уфаров  . ј. «начение мембранных структур клеток в процессах . всасывани€. Ч “ам же, 1975. Ч —. 327Ч339.

37. Bennhold Ќ., Ott Ќ. Der stofftransport. Ч In.: Handbuch der allgemein pathologie. Ч Vol 1. Ч Berlin: Springer, 1961. Ч P. 166Ч275.

38. Wright E. Solute and water transport across epithelia // Am. Rev. Respir. Dis., 1983. Ч 127. Ч S3ЧS8.

39. Gumbiner B. Structure, biochemistry and assembly of epithelial tigt junction // Am. J. Physiol., 1987. Ч 253. Ч P. 749Ч758.

40. ясцо  агава. Ѕиомембраны. Ч ћ.: ¬ысша€ школа, 1985. Ч 303 с.

41. јрхипенко ¬. »., √ербильский Ћ. ¬„ерненко ё. ѕ. —труктура и функции межклеточных контактов // —труктура и функции биологических мембран. Ч ћ.: Ќаука, 1975. Ч —. 76Ч95.

42. Diamond J. The epithelial junction: bridge, gate and fence // Physiologist, 1977. Ч 20. Ч P. 10Ч18.

43. Han van de Waterbeemd, Smith D., Beaumont K. Property-based design: optimization of drug absorption and pharmacokinetics // J. Med. Chem., 2001. Ч 44. Ч є 9. Ч P. 1313Ч1333.

44. McAinsh J., Holmes B. Pharmacokinetic studies with atenolol in the dog. // Biopharm. Drug Dispos, 1983. Ч 4. Ч P. 249Ч261.

45. Bastain W., Boyce M., Stafford Z. et al. Pharmacokinetics of xamoterol after intravenous and oral administration to volunteers // Eur. J. Clin. Pharm. 1988. Ч 34. Ч P. 469Ч473.

46. Furuse M. Occludin: a novel integral membrane protein localizing at tight junctions // J. Cell Biol., 1993. Ч 123 Ч P. 1777Ч1788.

47. Bamforth S. A dominant mutant of occludin disrups tight junction structure and function // J. Cell Sci., 1999. Ч 112. Ч P. 1879Ч1888.

48. Ward P., Tippin T., Thaker D. Enhacing paracellular permeability by modulating epithelial tight junctions // PSTT, 2000. Ч 3. Ч є10. Ч P. 346Ч355.

49. Tsukita S., Furuse M. Occludin and claudins in tight junction strands: leading or supporting players? // Trends Cell Biol., 1999. Ч 9. Ч P. 268Ч273.

50. Stevenson B. Identification of ZO-1; a high molecular weight polypeptide associated with the tight junction (zonula occludens) in a variety of epithelia // J. Cell Biol., 1986. Ч 103. Ч P. 755Ч766.

51. Ferraris R., Diamond J. Regulation of intestinal sugar transport // Physiol. Rev., 1997. Ч 77. Ч P. 257Ч303.

52.  остюк ѕ. T., «има ¬. Ћ., ћагура I. —. та ≥н≥й. Ѕ≥оф≥зика. Ч  .: ќбереги, 2001. Ч 544 с.

53. Bjarnason J. Intestinal permeability // Gut. Ч 1994. Ч 35. Ч P. 18Ч22.

54. Ћоуренс ƒ., Ѕенитт ѕ.  линическа€ фармакологи€. Ч ћ.: ћедицина, 1993. Ч “. 1. Ч 320 с.

55. Lee Y., Dallas S., Hong M. Drug transporters in the central nervous system: brain barriers and brain parenchyma considerations // Pharmacol. Rev., 2001. Ч 53. Ч є4. Ч P. 569Ч596.'

56. Zhang Z., Brett C., Giacomini K. Role of organic cation transporters in drug absorption and elimination // Annu.

Rev. Pharmacol. Toxicol., 1998. Ч 38. Ч P. 431Ч460.

57. Zhang Z., Dresser M., Gray A. et al. Cloning and functional expression of a human liver organic cation transporter // Mol. Pharmacol, 1997. Ч 51. Ч P. 913Ч921.

58. Suzuki H., Sawada Y., Sugiyama Y. et al. Transport of cimetidine by the rat choroid plexus in vitro // J. Pharmacol. Exp. Therap., 1986. Ч 239. Ч P. 927Ч935.

59. Sekine T., Cha S.f Endon H. The multi specific organic anion transporter (OAT) family // Pflugers Arch., 2000. Ч 89. Ч P. 337Ч344.

60. Kakyo M., Unno M., Tokui T. et al. Molecular characterization and functional regulation of a novel rat liver-specific organic anion transporter rlst-1 // Gastroenterology, 1999. Ч 117. Ч P. 770Ч775.

61. Kakyo M., Sakagami H., Nishio T. et al. Immunohistochemical distribution and functional characterization of an organic anion transporting polypeptide 2 (Oatp2) // FEBS Lett., 1999. Ч 445. Ч P. 343Ч346.

62. Cass C., Young J., Baldwins S. Recent advances in the molecular biology of nucleoside transporters of mammalian cells // Cell. Biol., 1998. Ч 76.

Ч P. 761Ч770.

63. Plagemann P., Wohlhueter R., Woffendin C. Nucleoside and nucleobase transport in animal cells // Biochim. Biophys. Acta, 1988. Ч 947. Ч P. 405Ч443.

64. Cass C. Nucleoside transport. Ч In: Drug transport in antimicrobial and anticancer chemotherapy. Ч Marcel Dekker, N. Y., 1995. Ч P. 403Ч451.

65. Sharom F. the P-glycoprotein efflux pump: how does it transport drugs? // J. Membr. Biol., 1997. Ч 160. Ч P. 161 Ч 175.

66. Biedler J., Riehm H. Cellular resistance to actinomycin D in Chinese hamster cells in vitro: cross-resistance, radioautographic and cytogenetic studies // Cancer. Res., 1970. Ч 30. Ч P. 1174Ч1184.

67. Fardel O., Lecureur V., Guillouzo A. The P-glycoprotein multidrug transporter // Gen. Pharmacol., 1996. Ч 27. Ч P. 1283Ч1291.

68. Borst P., Evers R., Kool M., et al. A family of drug transporters: the multidrug resistance-associated proteins // J. Natl. Cancer Inst., 2000. Ч 92.

Ч P. 1295Ч1302.

69. √оловенко H. я. ћолекул€рные аспекты взаимодействи€ сывороточного альбумина с лекарствами и его фармакологические последстви€ // ћол. биологи€, 1978. Ч ¬ып. 20. Ч —. 22Ч32.

70. Carter D., Ќо J. Structure of serum albumin // Adv. Protein Chem., 1994. Ч 45. Ч P. 152Ч203.

71. Herve F., Urien S., Allbengres E. et al. A summary of recent trends in the study of drug and hormone binding // Clin. Pharmacokinet., 1994. Ч 26. Ч P. 44Ч58.

72. √еннис P. Ѕиомембраны. ћолекул€рна€ структура и функции. Ч ћ.: ћир, 1997. Ч 622 с.

73. ¬икторов ј. ѕ., ѕередерий ¬. √., ўербак ј. ¬. ¬заимодействие лекарств и пищи. Ч  .: «доровье, 1991. Ч 240 с.

74. ѕарк ƒ. ¬. Ѕиохими€ чужеродных соединений. Ч ћ.: ћедицина, 1973. Ч 288 с.

75. —оловьев ¬. Ќ., ‘ирсов ј. ј., ‘илов ¬. ј. ‘армакокинетика. Ч ћ.: ћедицина, 1980. Ч 423 с.

76. √убина “. Ќ.,  овалев ». ѕ. “рансдермальные терапевтические системы // “ехнологи€ и стандартизаци€ лекарств. Ч ’арьков, 1996. Ч —. 749Ч777.

77.  равченко ». ј. “рансдермальное введение лекарственных препаратов. Ч ќдесса, јстропринт, 2001. Ч 166 с.

78. Ѕатура √. —., Ѕатура ј. √. јэрозоли // “ехнологи€ и стандартизаци€ лекарств. Ч ’арьков, 1996. Ч —. 699Ч731.

79. Benford D., Bridges J. Xenobiotic metabolism in lung. In. Progress in drug metabolism. Ч London, Taylor and Francis, 1986. Ч P. 53Ч94.

80.  укес ¬. √., ‘исенко ¬. ѕ., —тародубцев ј.  . и др. ћетаболизм лекарственных препаратов. Ч ћ.: ѕале€-ћ, 2001. Ч 109 с.

81. Lown  , Ghosh ћ., Watkins –. Sequences of intestinal and hepatic cytochrome P450 3A4 cDNAS are identical // Drug Metab. Dispos., 1998. Ч 26. Ч P. 185Ч187.

82. √оловенко H. я. ”ридиндифосфатглюкуронилтрансфераза. —труктура и каталитические свойства // ”спехи соврем, биологии, 1980. Ч 89. Ч є 3. Ч —. 360Ч376.

83. √оловенко Ќ. я. ћетаболизм ксенобиотиков кишечной микрофлорой // ”спехи соврем, биологии, 1977. Ч 84. Ч є 3. Ч —. 429Ч440.

84. √оловенко Ќ. я.,  арасева “. Ћ. —равнительна€ биохими€ чужеродных соединений. Ч  .: Ќаук. ƒумка, 1983. Ч 200 с.

85. ‘ирсов ј. ј., ѕиотровский ¬.  . ‘армакокинетические методы в биофармации: оценка биодоступности и пресистемна€ элиминаци€ лекарственных средств // »тоги науки и техники, сер. ‘армакологи€. ’имиотерапевтические средства. Ч 1984. Ч “. 14. Ч —. 114Ч227.

86. «≥ньковський ¬. √., ∆ук ќ. ¬., √оловенко ћ. я. та ≥нт. ‘армаколог≥чний анал≥з рецепторно-л≥гандноњ взаЇмод≥њ. Ч  .: ¬идавничий д≥м Ђјкадем- пер≥одикаї, 2001. Ч 208 с.

87.  овтун Ћ. /.,  оваленко ¬. ћ., ≈ф≥мцева “.   та ≥н. јктуальн≥сть вивченн€ б≥оекв≥валентност≥ генеричних препарат≥в // Ћ≥ки, 2001. Ч є 1Ч2. Ч —. 51Ч59.

88. ‘ирсов ј. ј., –одионов ј. ѕ., —трагунский Ћ. —. и др. ѕравила проведени€ исследований биоэквивалентности лекарственных средств (издание официальное). „асть 1. ‘армакокинетические аспекты. Ч ћ., 1995. Ч 12 с.

89. ѕетков ¬. Ћекарство, организм, фармакологический эффект. Ч —офи€. ћедицина и физкультура, 1974. Ч 350 с.

90. Foreman Ќ. Translocation of drugs into bone. In: Concepts in biochemical pharmacology. Eds. Brodie ¬. B., Gillette J. R. Ч Berlin: Springer-Verlag, 1971. Ч P. 249Ч257.

91. Borchard R., Smith P., Wilson G. (Eds) Models for assessing drug absorption and metabolism. Ч N. Y., Plenum Press. Ч 420 p.

92. јндронати C.A., «иньковский ¬.√., √оловенко Ќ.я. и др. —равнительна€ биокинетика нового пролекарственного препарата и его метаболита // Ѕюлл. экспер. биол. и мед. Ч 1992. Ч є 1. Ч —. 45Ч47.

93. √оловенко Ќ. я., «иньковский ¬. √., якубовска€ Ћ. Ќ. —интез меченых радиоактивными изотопами производных 1,4-бенздиазепина и установлени€ структуры их метаболитов // ”краинский химический журнал, 1999. Ч “. 65. Ч є 9. Ч —. 34Ч44.

94. Ўтерн Ћ. —. ѕроблемы гисто-гематических барьеров. Ч ћ., 1965. Ч 253 с.

95.  ассиль Ћ. Ќ. √емато-энцефалический бартер. Ч ћ.: ћедицина, 1963.

Ч 357 с.

96. јл€утдин –. Ќ. ћолекул€рные механизмы направленного транспорта лекарственных веществ в мозг // –оссийский мед. журнал, 2001. Ч є 2.

Ч —. 3Ч7.

97. Padridge W. Drug delivery to the brain // J. Cereb. Blood Flow Metab., 1997. Ч 17. Ч P. 713Ч731.

98. Padridge W. Blood-brain barrier biology and methology// J. Neurovirol.

Ч 1999. Ч 5. Ч P. 556Ч559.

99. Lamanan R., Schanker L. Transport of choline out of the cranial cerebrospinal fluid spaces of the rabbit // J. Pharmacol. Exp. Ther., 1980. Ч 215. Ч P. 563Ч568.

100. Broadwell R. Transcytosis of macromolecules through the blood-brain barrier: a cell biological perspective and critical appraisal // Acta Neuropathol., 1989. Ч 79. Ч P. 117Ч128.

101. Spector R., Johanson C. The mammalian choroid plexus // Sci. Am., 1989. Ч 261. Ч P. 68Ч74.

102. Hong M., Schlichter Z., Bendayan R. A novel zidovudine uptake system in microglia // J. Pharmacol. Exp. Ther., 2001. Ч 296. Ч P. 141 Ч149.

103. Lee Y., Schlichter Z., Bendayan R. Functional expression of P-glicoprotein in rat brain microglia // Ibid. Ч 2001. Ч 299. Ч P. 204Ч212.

104. ¬ельи≥ ”., Ўторх ‘. ¬ведение в цитологию и гистологию животных.

Ч ћ.: ћир, 1976. Ч 260 с.

105. Walz W. Controversy surrounding the existence of discrete functional classes of astrocytes in adult gray matter // Glia, 2002. Ч 31. Ч P. 95Ч103.

106. Spector R. Drug transport in the central nervous system: role of carriers // Pharmacology, 1990. Ч 40. Ч P. 1Ч7.

107. Verkhratsry A., Steinhauser C. Ion channels in glial cell // Brain Res. Brain Res. Rev., 2000. Ч 32. Ч P. 380Ч412.

108. Bush A., Karbach U., Miska D., et al. Human neurons express the polyspecific cation transporter hOCT2, which translocates monoamine neurotransmiters, amantadine and memantine // Mol. Pharmacol., 1998. Ч 54.

Ч P. 342Ч352.

109. Eder C. Ion channels in microglia (brain macrophages) // Am. J. Physiol., 1998. Ч 275. Ч P. 327Ч342.

110. Wu X., Kekuda R., Huang W., et al. Identity of the organic cation transporter OCT3 as the extraneuronal monoamine transporter (uptake) and evidence for the expression of the transporter in brain // J. Biol. Chem., 1998.

Ч 273. Ч P. 32776Ч32786.

111. Gu J., Nath A., Geiger J. Characterization of inhibitor-sensitive and resistant adenosine transporters in cultured human fetal astrocytes // J. Neurochem., 1996. Ч 67. Ч P. 972Ч977.

112. Sinclair C., La Riviere C., Young J., et al. Purine uptake and release in rat C6 glioma cells: nucleoside transport and purine metabolism under ATP-depending conditions // J. Neurochem., 2000. Ч 75. Ч P. 1528Ч1538.

113. Nishino J., Suzuki H., Sugiyama H., et al. Transepithelial transport of organic anions across the choroid plexus: possible involvement of organic anion transporter and multidrug resistance associated protein // J. Pharmacol. Exp. Ther., 1999. Ч 290. Ч P. 258Ч289.

114. Zhang Y., Han H., Elmquist W. Expression of various multidrug resistance-associated protein (MRP) homologues in brain microvessel endothelial cells // Brain Res., 2000. Ч 876. Ч P. 148Ч153.

115. Begley D.t Lechardeur D., Chen L. et al. Functional expression of P-glycoprotein in an immortalized cell line of rat brain endothelial cells. RBE4 // J. Neurochem., 1996. Ч 67. Ч P. 988Ч995.

116. –€бухин ». ј., ƒмитриева T. Ѕ., „ехонин ¬. ѕ. √ематоэнцефалический барьер. „асть 1 (эмбриоморфогенез, клеточна€ и субклеточна€ биологи€ плотных контактов эндотелиоцитов) // Ќейрохими€ Ч 2003. Ч 20. Ч є 1. Ч —. 12Ч23.

117. Ќуритдинов ¬. ј. ѕроницаемость гемато-офтальмического барьера и гидродинамика глаз // ¬естник офтальмологии, 1971. Ч є 5. Ч —. 30Ч37.

118. Yoshida F., Topliss J. Unified model for the corneal permeability of related and diverse compounds with respect to their physicochemical properties // J. Pharm. Sci., 1996. Ч 85. Ч P. 819Ч823.

119. Schwartzman M., Balazy M., MasferrerJ., et al. 12(R)-hydroxyicosateraenoic acid: a cytochrome P450-depend arachidonate metabolite that inhibits Na+, K+-ATPase in the cornea // Proc. Nat. Acad. Sci., 1987. Ч 84. Ч P. 125Ч129.

120. Finster M.f Mark L. C. Placental transfer of drugs and their distribution in fetal tissues. In: Concepts in biochemical pharmacology. Eds. Brodie ¬. B., Gillette J. R. Ч Berlin: Springer-Verlag, 1971. Ч P. 276Ч285.

121. Ruedy J. The concentration of penicillins in the cerebrospinal fluid and brain of rabbits with experimental meningitis // Canad. J. Physiol. Pharmacol., 1965. Ч 43. Ч P. 763Ч772.

122.  ивман √. я—мольникова Ќ. ћ. ¬заимодействие тетрациклина с компонентами клеток печени крыс //јнтибиотики, 1966, 3. Ч —. 229Ч233.

123. Ѕогатский ј. ¬., √оловенко Ќ. я.,  арасева “. Ћ. –аспределение нитразепама и его метаболитов в субклеточных фракци€х некоторых органов белых крыс // ¬опр. мед. химии, 1977. Ч є 1. Ч —. 92Ч96.

124. √оловенко Ќ. я.,  арасева “. Ћ.,  урушин ј. Ќ. јцетилирование 7-аминопроизводного нитразепама субклеточными фракци€ми некоторых органов и кровью белых крыс // “ам же, 1978. Ч є 6 Ч —. 839Ч 845.

125. √оловенко Ќ. я., ћетешкин ё. ¬., якубовска€ Ћ. Ќ. »сследование каталитических свойств монооксигеназ, окисл€ющих 14—-феназепам // “ам же, 1980. Ч No 5. Ч —. 637Ч640.

126. √оловенко Ќ. я., «иньковский ¬. √., ∆ук ќ. ¬. ‘акторы, измен€ющие метаболизм и распределение феназепама в субклеточных фракци€х ге- патоцитов животных // “ам же, 1984. Ч є 4. Ч —. 67Ч71.

127. ѕиотровский ¬.  . ћетод статистических моментов и интегральные модельно-независимые параметры фармококинетики // ‘армакол. и токси- кол. Ч 1986 Ч є 5. Ч —. 118Ч127.

128. √оловенко ћ. я. ‘армокок≥нетика л≥карських засоб≥в. ¬ кн.: Ќауков≥ основи розробки л≥карських препарат≥в. Ч ’арк≥в: ќснова, 1998. Ч —. 435Ч443.

129. √оловенко ћ. я.  сеноб≥ох≥м≥€ Ч новий ступ≥нь п≥знанн€ природи // ¬≥сн. јЌ ”——–. Ч 1985. Ч є 6. Ч —. 24Ч33.

130. Garfinkel D. Studies on pig liver microsomes // Arch. Bochem. and Biophys. Ч 1958. Ч 77, є 3. Ч P. 493Ч509.

131. Klingenberg M. Pigments of rat liver microsomes // Ibid. Ч 1958. Ч 75, є 2. Ч P. 376Ч386.

132. јрчаков ј. ». ћикросомальное окисление. Ч M.: Ќаука, 1975. Ч 327 с.

133. √оловенко Ќ. я., √алкин Ѕ. Ќ. ÷итохром –450 зависимый путь окислени€ арахидоновой кислоты и ее метаболитов // ”кр. биохим. ж. Ч 1985. Ч “. 58. Ч є 2. Ч —. 104Ч116.

134. √оловенко Ќ. я., √алкин Ѕ. Ќ. Ѕиохимические механизмы простаглан- дин-синтетазного окислени€ ксенобиотиков // ¬опр. мед. хим. Ч 1986. Ч “. 32. Ч є 3. Ч —. 9Ч16.

135. Ahrqwal A., Shapiro ¬. Phenobarbital induction of hepatic CYP2B1 and CYP2B2 pretranscriptional and posttranscriptional effects of gender, adult age and phenobarbital dose // Mol. Pharmacol. Ч 1996. Ч 49, є 3. Ч P. 523Ч531.

136. loannides C., Parke D. V. The cytochrome P450. Gene family of microsomal hemoproteins and their role in the metabolic activation on chemicals // Drug Metab. Rev. Ч 1990. Ч V. 27, є 1. Ч P. 1Ч85.

137. Lin /., Lu A. Role of pharmacokinetics and metabolism in drug discovery and development // Pharm. Revs. 1997. Ч є 4. Ч P. 403Ч449.

138. Mugford C. A., Kedderis G. Z. Sex-dependent metabolism of xenobiotics // Drug Metab. Rev. Ч 1998. Ч V. 30, є 3. Ч P. 441Ч498.

139. Levis D. Cytochrome P450: structure, function and mechanism: Ч Taylor and Francis, 1996. Ч 450 p.

140. Nelson D., Koymans Z., Kamataki T., et al. P450 superfamily: update on new sequence, gene mapping, accession numbers and nomenclature // Pharmacogenetics. Ч 1996. Ч є6. Ч P. 1Ч42.

141. √оловенко H. я. Ќекоторые аспекты биохимии, химии, молекул€рной биологии и генетики цитохрома –450 // —овремен. пробл. токсикологии. Ч 2001. Ч є 3. Ч —. 17Ч23.

142. Nebert D. W., Gonzales F. J. P450 genes: Structure, evolution and regulation // Annu. Rev. Biochem. Ч 1987. Ч 56, є3. Ч P. 572Ч593.

143. Nelson D., Strobel H. Evolution of cytochrome P450 proteins // Mol. Biol. Evol. 1987. Ч 4, є 2. Ч P. 572Ч593.

144. Archakov A., Zisitsa A., Zgoda V. et al. Censterization of P450 superfamily using the objective pair alignment method and UPGMA program // J. Mol. Model. Ч 1998. Ч є 4. Ч P. 153Ч158.

145. Nelson D., Kamataki T., Waxman D., et al. The P450 superfamily: update on new sequence, gene mapping, accession numbers, early trivial names, and nomenclature // DNA Cell Biol. Ч 1993. Ч 12, є 1. Ч P. 1 Ч15.

146. Juchau M., Boutelet-Bochan H., Huang Y. Cytochrome P450-dependent biotransformation of xenobiotics in human and rodend embryonic tissues // Drug Metab. Rev. Ч 1998. Ч 30, є 3. Ч P. 541Ч568.

147. Guengerich F. P. Characterization of human cytochrome P450 enzymes // FASEB J. Ч 1992. Ч 6. Ч є 2. Ч P. 745Ч748.'

148. Nakajama T., Yamamoto T., Nunoya K-, et al. Role of human cytochrome P4502A6 in C-oxidation of nicotine // Drug metab. Dispos. Ч 1996. Ч 24. Ч є 11. Ч P. 1212Ч1217.

149. Frueh F. W., Zauger U. M., Meyer U. A. Extend and character of phenobarbital-mediated changes in gene expression in the liver // Mol. pharmacol. Ч 1997. Ч 51. Ч є 3. Ч P. 363Ч369.

150. Levy R. H. Cytochrome P450 isoenzymes and antiepileptic drug interactions // Epilepsia. Ч 1995. Ч 36. Ч Suppl. 5. Ч P. 8Ч13.

151. Sadrieh N., Synderwine E. G. Cytochromes P450 in cynomolgus monkeys mutagenically activate 2-amino-3-methylimidazo[4,5-f]quinoline (IQ) but not 2-amino-3,8-dimethylimidazo[4,5-f]quinoxaline (MelQx) // Carcinogen. Ч 1995. Ч 16. Ч No. 7. Ч P. 1549Ч1555.

152. Funck-Brentano C., Becquemont L., Lenevu A., et al. Inhibition by omeprazole of proguanil metabolism: mechanism of the interaction in vitro and prediction of in vivo results from the in vitro experiments // J. Pharmacol. Exp. Ther. Ч 1997. Ч 280. Ч є 2. Ч P. 730Ч738.

153. Kroemer H. K., Iiichelbaum M. ЂItТs the genes, stupidї. Molecular bases and clinical consequencec of genetic cytochrome P4502D6 polymorphism // Life Sciences. Ч 1995. Ч 56. Ч є26. Ч P. 2285Ч2298.

154. Rodrigues A. D., Roberts E. M. The in vitro interaction of dexmedetomidine with human liver microsomal cytochrome P4502D6 (CYP2D6) // Drug Metab. Dispos. Ч 1997. Ч 25. Ч є5. Ч P. 651Ч655.

155. Albano E., Comoglio A., Clot P., et al. Activation of alkylhydrazines to free radical intermediates by ethanol-inducible cytochrome P4502E1 (CYP2E1) // Biochim. Biophys. Acta. Ч 1995. Ч 1243. Ч є3. Ч P. 414Ч420.

156. Longo V., Menicagli S., Minks M. et al. Purification and characterization of hepatic P450IIE1 from acetone-treated mice // Toxicol. Ind. Health. Ч 1993. Ч 9. Ч є 3. Ч P. 539Ч546.

157. Effect of fasting and obesity in humans on the 6-hydroxylation of chlorzoxazone: a putative probe of CYP2E1 activity / OТShea D., Davis S. N., Kim R., Wilkinson G. // Clin. Pharmacol. Ther. Ч 1994. Ч 56. Ч є4. Ч P. 359Ч367.

158. Woolf T. Handbook of drug metabolism. Ч Marcel Dekker, 1999. Ч 596 p.

159. Periti P., Mazzei T., Mini E. Pharmacokinetic drug interactions of macrolides // Clin. Pharmacokinet. Ч 1992. Ч 23. Ч P. 106Ч131.

160. A single amino acid substitution (leul60his) in cytochrome P450 CYP2A6 causes switching from 7-hydroxylation to 3-hydroxylation of coumarin / Hadidi H., Zahlsen K., Idle J., Cholerton S. // Food Chem. Toxicol. Ч 1997.

Ч 35. Ч P. 903Ч907.

161. ћетелица ƒ. ». ћоделирование окислительно-восстановительных ферментов. Ч ћинск: Ќаука и техника, 1984. Ч 293 с.

162. ‘ридович ». –адикалы кислорода, пероксид водорода и токсичность кислорода. Ч ¬ кн.: —вободные радикалы в биологии. Ч “. 1. Ч ћ.: ћир,

1979.

163. —аундерс Ѕ. ѕероксидазы и каталазы // Ќеорганическа€ биохими€.

Ч “. 2. Ч ћ.: ћир, 1978. Ч —. 434Ч470.

164. Wilkinson —. F., Murray ћ., Markus —. Interaction of methylenedioxyphenyl compounds with cytochrome P450 and effects on microsomal oxidation. Ч In: Reviews in biochem., 1984, 6. Ч P. 27Ч63.

165. Schonbaum Y., Chance B. Katalase // The enzymes. Ч New York, Acad. Press, 1975. Ч P. 363Ч408.

166. Ћукь€нова Ћ. ƒ., Ѕалмухамедов Ѕ. —., ”голев ј. “.  ислородзависимые процессы в клетке и ее функциональное состо€ние. Ч ћ.: Ќаука, 1982. Ч 856 с.

167. √оликов —. Ќ., —аноцкий ». ¬., “иунов Ћ. ј. ќбщие механизмы токсического действи€. Ч ћ.: ћедицина, 1986. Ч 280 с.

168. Castro —. ≈. Mechanisms of reaction of hemoproteins with oxygen and hydrogen peroxide in the oxidation of organic substrates // Pharmacol. Ther. Ч

1980, 10. Ч P. 171 Ч 189.

169. Studies on aspirin esterase of human serum / Morikawa M., Inone M., Tsuboi M., Sugiura M. // Jap. J. Pharmacol. Ч 1979. Ч 29. Ч P. 581Ч586.

170. √оловенко H. я. ‘ерментные свойства миоглобина и гемоглобина // ƒос€гненн€ б≥олог≥њ та медицини. Ч 2003. Ч є 1. Ч —. » Ч15.

171. Esclade Z., Guillochon D., Thomas D. Aromatic hydroxylation in peroxidation by haemoglobin systems // Xenobiotica, 1986, 7. Ч P. 615Ч624.

172. ћетелица ƒ. »., ≈ремин ј. »., √оловенко Ќ. я. и др. “етрафенил- порфирин железа (III) в обращенных мицеллах поверхностно-активных веществ Ч модель пероксидазы //  инетика и катализ. Ч 1987. Ч 28, є 6. Ч —. 1315Ч1322.

173. ћетелица ƒ. »., ≈ремин ј. Ќ., √оловенко Ќ. я. и др. ќкисление ароматических аминов перекисью водорода при участии металлотетрафенил- порфиринов // ¬ести јкадемии наук Ѕ——–. —ер. ’имических наук. Ч 1989.

Ч є 1. Ч —. 58Ч64.

174. Mieyal J. J. Monooxygenase activity of hemoglobin and myoglobin. In.: Reviews in biochemical toxicology. Ч New York, Elselver. Ч 1985. Ч є 7. Ч P. 1Ч66.

175. Tyce G. M., Sharpless N. S., Owen C. A. Demethylation in erythrocytes: A reaction involving hemoglobin // Amer. J. Physiol. Ч 1978. Ч 235. Ч P. 150Ч172.

176. Sies H., Wendelm A., Bors W. Metabolism of organic hydroperoxides. In.: Metabolic basis of detoxication. Ч New York, Academic Press. Ч 1982. Ч P. 307Ч322.

177. Sies H., Wendelm A., Bors W. Metabolism of organic hydroperoxides. In.: Metabolic basis of detoxication. Metabolism of functional groups. Ч New York, Academic Press. Ч 1982. Ч P. 307Ч322.

178. Terao J., Matsushita S. Products formed by photosensitized oxidation of unsaturated fatty acid esters // J. Amer. Oil. Chem. Ч 1977, 54. Ч P. 234Ч238.

179. Grosch W. Abbau von zinol Ч und zinolensanrehydroperoxyden in Yegenwart von Ascorbinsaure // Z. Lebensm. Unters. Forch. Ч 1977, 163. Ч P. 4Ч7.

180. Vane J. R. Prostacyclin: a hormone with therapeutic potential // J. Edocr., Ч 1982. Ч 85, є 2. Ч P. 3Ч43.

181. Nugteren D. H., Buytenhen M., Christ-Hazelhof E., et al. Enzymes involved in the conversion of endoperoxides // Progress in lipid research. Ч 1982. Ч 20, No 2. Ч P. 169Ч172.

182. Marnett L. J., Panthananickal A., Reed Y. Metabolic activation of 7,8-dihydroxy-7,8-dihydrobenzo[a]-perene during prostaglandin biosynthesis // Drug metabolism Rev. Ч 1982. Ч 13, є 2. Ч P. 235Ч247.

183. Prostaglandin synthetase-dependent cooxygenation / Marnett L., Bienkowski M., Luthauser M., Pagels W. // Prostaglandins and Cancer. Ч Washington, 1978. Ч 320 p.

184. Marnett L., Reed Y., Dennison D. Prostaglandin synthetase-dependent activation of 7,8-dihydro-7,8-dihydroxybenzo(a)pyrene to mutagenic derivates // Biochem. and Biophys. Res. Comun. Ч 1978. Ч 82, є 1. Ч P. 210Ч216.

185. Boyd J., Barrnett JEling T. Prostaglandin endoperoxide synthetase- dependent cooxidation of (±)-trans- 7,8-dihydroxy-7,8-dihydrobenzo(a)pyrene in C34/10 1/2 clone 8 cells // Cancer Res., Ч 1982. Ч 42, є 7. Ч P. 2628Ч2632.

186. Prostaglandin synthetase catalyzed activation of paracetamol / Moldens P., Anderson B., Rahimtula A., Bergren M. // Biochem. Pharmacol. Ч 1982. Ч 31, є7. Ч P. 1363Ч1368.

187. Metabolism of N-alkyl compounds during the biosynthesis of prostaglandins. N-deakylation during prostaglandin biosynthesis / Sivarajah K., Lasker J. M., Eling T., Abon-Donia M. ¬. // Mol. Pharmacol. Ч 1982. Ч 21, є 1. Ч P. 133Ч141.

188. Cooxidation of steroidal and nonsteroidal estrogens by purified prostaglandin synthase results in a stimulation of prostaglandin formation / Degen Y. M., McLachlan S. A., Elin T. E., Sivarajah K. // J. Steroid. Biochem. Ч 1987, 26. Ч No. 6. Ч P. 679Ч685.

189. Reed Y. A. Peroxidative oxidation of bilirubin during prostaglandin biosynthesis // Prostaglandins Ч 1985. Ч 30, є 1. Ч P. 153Ч165.

190. Tait G. The biosynthesis and degradation of heme. Ч In.: Handbook of experimental pharmacology. V. 44. Heme and hemoproteins. Ч Berlin: SpringerЧVerlag. Ч 1978. Ч P. 1Ч48.

191. √алкин Ѕ. Ќ., √оловенко Ќ. я., —тефанска€ ќ. ». и др. јктивность цитохром –450 зависимых ферментов печени крыс при введении “‘ѕ-Fe^ // ƒокл. јЌ ”——–. —ер. ЂЅї. Ч 1985. Ч є ». Ч —. 77Ч80.

192. √алкин Ѕ. Ќ., ≈ршова ќ. Ќ., √оловенко Ќ. я. и др. »нгибирование цитохром –450 зависимых ферментов микросом печени крыс тетрафенилпор- фирином // ¬опр. мед. хим. Ч 1988. Ч 34, є 5. Ч —. 91Ч93.

193. √алкин Ѕ. »., √оловенко ». я., ‘илиппова “. ќ. и др. »ндукци€ тет- рафенилпорфирином Sn4* цитохрома –450 // Ѕюл. эксп. биол. и мед. Ч 1989, 107. Ч є 3. Ч —. 291Ч294.

194. Maines ћ. Panahian. The heme oxygenase system and cellular defense mechanisms. Do HO-1 and HO-2 have different functions // Adv. Exp. Med. Biol. Ч 2001, 502. Ч P. 249Ч272.

195. Wagener F., Volk H. D., Willis D. et al. Diffferent faces of the heme- heme oxygenase system in in inflammation // Pharmacol. Rew. Ч 2003, 55. Ч P. 551Ч571.

196. Kikuchi Y., Yoshida T. Function and induction of the microsomal heme oxygenase // Mol. and Cell. Biochem. Ч 1983, 53Ч54, 1Ч2. Ч P. 163Ч183.

197. Tenhunen R., Marver H. S., Schmid R. The enzymatic catabolism of hemoglobin: Stimulation of microsomal heme oxygenase by hemin // J. Lab. Clin. Med. Ч 1970, 75, 3. Ч P. 410Ч421.

198. Schacter B. A., Waterman M. R. Activity of various metalloporphyrin protein complexes with microsomal heme oxygenase // Life Sci. Ч 1974, 14, 1.

Ч P. 47Ч54.

199. Philippova T., Galkin B., Golovenko N., et al. The protective properties of synthetic porphyrin tin complexes in toxic hyperbilirubinemia // J. Porphyrins Phtalocyanines. Ч 1999, 3. Ч P. 1Ч5.

200. Ziegler D. M. Flavin-containing monooxygenases: Catalytic mechanism and substrate specificities // Drug Metab. Revs. Ч 1988, 2. Ч P. 1Ч32.

201. Rettie A., Fisher M. Transformation enzymes: oxidative; non-P450. Ч In.: Handbook of drug metabolism. Ч New York, Marcel Dekker. Ч 1999. Ч P. 131 Ч 151.

202. Burnett V. L., Lawton M. P., and Philpot R. M. Cloning and sequencing of flavin-containing monooxygenases FM03 and FM04 from rabbit and characterization of FM03 // J. Biol. Chem. Ч 1994, 269. Ч P. 14314Ч14320.

203. Dolphin —. T., Cullingford T. E., Shephard E. A., et al. Differential development and tissue-specific regulation of the genes encoding three members of the flavin-containing monooxygenase family of man // Eur. J. Biochem. Ч 1996, 235. Ч P. 683Ч691.

204. Lee M. Y., Smiley S., Kadkhodyan S., et al. Developmental regulation of flavin-containing monooxygenase (FMO) isoforms Land 2 in pregnant rabbit // Chem. Biol. Interact. Ч 1995, 75. Ч P. 96Ч102.

205. Falls J. G., Ryu D. Y., Cao Y., et al. Regulation of mouse liver flavin- containing monooxygenases 1 and 3 by sex steroids // Arch. Biochem. Biophys.

Ч 1997, 212. Ч P. 342Ч350.

206. Lin J., Berkman —. E., Cashman J. R. N-Oxygenation of primary amines and hydroxyl-amines and retroreduction of hydroxylamines by adult human liver microsomes and adult human flavin-containing monooxygenase 3 // Chem. Res. Toxicol. Ч 1996, 9. Ч P. 1183Ч1189.

207. Damani L. A. The flavin-containing monooxygenase as an amine oxidase. Ч In.: Metabolism of xenobiotics. Ч London, Taylor and Francis. Ч 1988. Ч P. 59Ч70.

208. Zindeke B., Cho A. N-dealkylation and deamination. Ч In.: Metabolic basic of detoxication. Ed. Jakoby W. London, Academic Press. Ч 1982. Ч P. 105Ч126.

209. Hadyson E., Levi P. The flavin-containing monooxygenase as a sulfur oxidase. Ч In.: Metabolism of xenobiotics, Ed. Gorrod J. W. London, Taylor and Francis. Ч 1988. Ч P. 81Ч88.

210. Ziegler D. M. Recent studies on structure and function of multisubstrate flavin-containing monooxygenases // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. Ч 1993, 33. Ч P. 179Ч194.

211. Kawaji A., Ohara K., Takabatake E. An assay of flavin-containing monooxygenase activity with benzydamine N-oxidation // Anal. Biochem. Ч

1993, 214. Ч P. 409Ч415.

212. McManus M., Stupans /., Burgess W. et al. Flavin-containing monooxygenase activity in human liver microsomes // DrugMetab. Dispos. Ч 1987, 15.

Ч P. 256Ч261.

213. Guo Z. Y., Raeissi S., White R. B. et al. Orphenadrine and methimazole inhibit cytochrome P450 enzymes in human liver microsomes // Ibid. Ч 1997, 25. Ч P. 390Ч395.

214. Itagaki K., Carver G. T., Philpot R. M. Expression and characterization of a modified flavin-containing monooxygenase 4 from humans // J. Biol. Chem.

Ч 1996, 271. Ч P. 20102Ч20108.

215. Grothusen A., Hardt J., Brautigam L., et al. A convenient method to discriminate between cytochrome P450 enzymes and flavin-containing monooxygenases in human liver microsomes // Arch. Toxicol. Ч 1996, 71. Ч P. 64Ч72.

216. √анелин ¬. ј., Ћьвов H. ј. ћолибденсодержащие ферменты // ”спехи биологической химии. Ч 1975. Ч “. 16. Ч —. 68Ч88.

217. Beedham —. Molybdenum hydroxylases: Biological distribution and substrate-inhibitor specifity // Prog. Med. Chem. Ч 1987, 24. Ч P. 85Ч97.

218. Ishida K., Amaya Y., Noda  . et al. Cloning of the CDNA encoding human xanthine dehydrogenase (oxidase): Structure analysis of the protein and chromosomal location of the gene // Gene. Ч 1993, 133. Ч P. 279Ч287.

219. Xu P., Huecksteadt T., Harrison R. Molecular cloning tissue expression of human xanthine dehydrogenase // Biochem. Biophys. Res. Commun. Ч

1994, 199. Ч P. 998Ч1003.

220. Guerciolini R., Szumlanski C., and Weinshilboum R. Human liver xanthine oxidase: Nature and extent of individual variation // Clin. Pharmacol. Ther. Ч 1991, 50. Ч P. 663Ч670.

221. Beedham C. Molybdenum hydroxylases as drug-metabolizing enzymes // Drug Metab. Revs. Ч 1985, 16, 1Ч2. Ч P. 119Ч156.

222. Rajagoplan  . V. Xanthine oxidase and aldehyde oxidase. Ч In.: Enzymatic basis of detoxication, New York, Academic Press. Ч 1980. Ч P. 295Ч310.

223. Pristos C. A., Gustafson D. L. Xanthine dehydrogenase and its role in cancer chemotherapy // Oncol. Res. Ч 1994, 6. Ч P. 477Ч482.

224. Shanmuganathan  Koudriakova T., Nampalli S. et al. Enhanced brain delivery of an anti-HIV nucleoside 2-F-ara-ddI by xanthine oxidase mediated biotransformation // J. Med. Chem. Ч 1994, 37. Ч P. 821Ч827.

225. Beedham C., Critchley D., Ranсe D. J. Substrate specificity of human liver aldehyde oxidase toward substituted quinazolines and phthalazinas: A comparison with hepatic enzyme from guinea pig, rabbit, and baboon // Arch. Biochem. Biophys. Ч 1995, 319. Ч P. 481.

226. Beedham C., Bruce S. E., Critchley D. J. et al. Species variation in hepatic aldehyde oxidase activity // Eur. J. Drug Metab. Pharmacokinet. Ч 1987, 12. Ч P. 307Ч312.

227. Hille R., Nishino T. Xanthine oxidase and xanthine dehydrogenase // FASEB. Ч 1995, 9. Ч P. 995Ч1003.

228. Beedham C., Peet C., Panoutsopoulos et al. Role of aldehyde oxidase in biogenic amine metabolism // Prog. Brain. Res. Ч 1995, 106. Ч P. 345Ч352.

229. Tomita S., Tsujita M., Ichikawa Y. Retinal oxidase is identical to aldehyde oxidase // FEBS Lett. Ч 1993, 336. Ч P. 272Ч278.

230. Robertson C., Gamange  . Methadone: A inhibitor of rat liver aldehyde oxidase // Biochem. Pharmacol. Ч 1994, 47. Ч P. 584Ч590.

231. Robertson C.f Bland T. Inhibition by SKF-525A of the aldehyde oxidase- mediated metabolism of the experimental antitumor agent acridine carboxamide // Ibid. Ч 1993, 45. Ч P. 2159-2164.

232. √оловенко ». —урмак ¬. ¬., √урман Ё. √. ѕотребление феназепа- ма крысами в зависимости от алкогольной мотивации // ‘армакол. и токси- кол. Ч 1988, є6. Ч —. 90Ч92.

233. Zhuk ќ., Zinkovsky V., Golovenko N. The pharmacodynamics of anticonvulsant and subconvulsant effects of ethanol in CBA and C57BZ/6 mice // Alcohol Ч 2001, 23. Ч P. 23Ч28.

234. Yin S. Alcohol dehydrogenase: Enzymology and metabolism // Alcohol. Suppl. Ч 1994, 2. Ч P. 113Ч118.

235. Julia P., Farres J., Pares X. Characterization of three isoenzymes of rat alcohol dehydrogenase // Eur. J. Biochem. Ч 1987, 162. Ч P. 179Ч189.

236. Maly I., Saase D. Intraacinar profiles of alcohol dehydrogenase and aldehyde dehydrogenase activities in human liver// Gastroenterology Ч 1991, 101. Ч P. 1716Ч1723.

237. Teschke R., Hasumura I., Lieber C. Hepatic microsomal ethanoloxidizing system: solubilization, isolation and characterization // Arch. Biochem. and Biophys. Ч 1974, 163. Ч є 2. Ч P. 404Ч415.

238. Kageura E., Toki S. Gainea pig liver 3-hydroxyhexobarbital dehydrogenase // J. Biol. Chem. Ч 1975, 250. Ч є 13. Ч P. 5015Ч5019.

239. Hutson D. Mechanisms of biotransformation // Foreign Comp. Metab. Mammals Ч 1972, 2. Ч є 3. Ч P. 328Ч397.

240. √оловенко H. я.,  оломейченко √. ё., Ѕогатский ј. ¬. ѕр€мое измерение окислени€ вторичных спиртов субклеточными фракци€ми гепатоцитов крыс // ƒокл. јЌ ———–. Ч 1979, 246. - є 1. - —. 223Ч225.

241. Brenner R. Metabolism of endogenous substrates by microsomes // Drug Metab. Revs. Ч 1977, 6. Ч є 2. Ч P. 155Ч212.

242. √оловенко H. я., Ѕогатский A. ¬ оломейченко √. ё. и др. ƒегидрирование тетрагидро-1,4-бенздиазепин-2-она в организме белых крыс // ƒокл. јЌ ———–. Ч 1978, 238. Ч є 4. Ч —. 977Ч980.

243. Otvos L., Teguey Z., Vereczkey L. et al. Metabolism of levototary 4,5-dihydrodiazepam in the rat // Drug Metab. and Disposit. Biol. Fate Chem.

Ч 1978, 6. Ч є 3. Ч P. 213Ч217.

244. √оловенко H. я оломейченко √. ё., ѕономаренко ¬. ¬. ќсобенности дегидрировани€ тетрагидро-1,4-бенздиазепин-2-она // Ѕиохими€. Ч 1979. Ч є 12. Ч —. 2053Ч2057.

245. —овиное ¬. ј., ќрлов ¬. ћ√оловенко Ќ. я. и др. ќсобенности метаболизма гидрированного аналога феназепама в организме крыс // ’им. фарм. ж. Ч 1987. Ч є 5. Ч —. 523Ч528.

246. —овиное ¬. ј., —ереденин —. Ѕ., √оловенко Ќ. я. Ѕиотрансформаци€ 14—-гидрированного аналога феназепама в организме крыс // Ѕюлл. эксперим. биол. и мед. Ч 1987. Ч є 5. Ч —. 581Ч583.

247. √оловенко Ќ. я—овиное ¬. ј., –уденко ќ. ѕ. –аспределение '^-гидрированного аналога феназепама в некоторых органах и ткан€х мышей // Ѕюлл. эксперим. биол. и мед. Ч 1986. Ч є 3. Ч —. 327Ч329.

248. Ambroziak W., Pietruszko R. Metabolic role of aldehyde dehydrogenase 11 Adv. Exp. Med. Biol. Ч 1993, 328. Ч P. 5Ч12.

249. ƒавиденко T. »–омановска€ ». »., Ѕондаренко “. ». ‘ерментативное восстановление нитросоединений // »тоги науки и техники (¬»Ќ»“»). —ери€ биологическа€ хими€. Ч 1990. Ч “. 34. Ч 120 с.

250. Hewick D. Reductive metabolism of nitrogen-containing functional groups. In.: Metabolic basic of detoxication. Ч New York, Academic Press. Ч Alcohol, 1982. Ч P. 151 Ч 170.

251. Wolpert Ћ1., Althaus J., Johns D. Nitroreductase activity of mammalian liver aldehyde oxidase // J. Pharmacol. Exp. Ther. Ч 1973, 185. Ч P. 202Ч213.

252. Poirier L., Weisburger J. Enzymic reduction of carcinogenic aromatic nitro compounds by rat and mouse liver fractions // Biochem. Pharmacol. Ч 1974, 23. Ч P. 661Ч669.

253. Testa ¬Jenner P. Drug metabolism, chemical and biochemical aspects

Ч New York, Dekker, 1976. Ч 500 p.

254. Testa B., Jenner P. The concept of regioselectivity in drug metabolism. // J. Pharm. and Pharmacol. Ч 1976, 28. Ч є 4. Ч P. 731Ч734.

255. Kato R., Oshima T., Takanaka A. Studies on mechanism of nitro reduction by rat liver // Mol. Pharmacol., 1965, 5. Ч є 5. Ч P. 487Ч498.

256. Mason R. P., HoltzmanJ.L. The mechanism of microsomal and

mitochondrial nitroreductase: Electron spin resonance evidence for

nitroaromatic free radical intermediates // Biochemistry, 1975, 14. Ч є 8. Ч P. 1626Ч1632.

257. Gillette J. B. Reductive enzymes. Ч In.: Handbook of experimental pharmacology. Pt. 2. Concepts in biochemical pharmacology. Ч Berlin: SpringerЧVerlag, 1971. Ч P. 349Ч361.

258. Mason R. R., Holtzman J. L. The role of catalytic superoxide formation in the 02 inhibition of nitroreductase // Biochem. and Biophys. Res. Communs.

Ч 1975, 67, є 4. Ч P. 1267Ч1274.

259. √оловенко H. #., Ѕогатский ј. ¬., ќрлюк E. ». и dp. ћетаболизм нитразепама в кишечнике белых крыс // Ѕюлл. эксперим. биол. и мед. Ч 1977, 84. Ч є 7. Ч —. 63Ч56.

260. Mason R. –., Peterson F. Holtzman J. L. The formation of an azo anion free radical metabolite the microsomal azo reduction of sulfanazo III // Biochem. and Biophys. Res. Communs. Ч 1977, 75, є 3. Ч P. 532Ч540.

261. Hernandez P. H., Gillette J. R., Mazel R. Studies on the mechanism of action of mammalian hepatic azoreductase // Biochem. Pharmacol. Ч 1967, 16.

Ч No 10. Ч P. 1859Ч1875.

262. Hernandez P. H., Mazel R., Gillette J. R. Studies on the mechanism of action of mammalian hepatic azoreductase. II. The effect of phenobarbital and 3-methylchlolantrene on carbon monoxide sensitive and insen sitive azoreductase activities // Ibid. Ч 19б7, 16. Ч N∞ 10. Ч P. 1877Ч1888.

263. Fujita S., Peisach J. Liver microsomal cytochrome P450 and azoreductase activity // J. Biol. Chem. Ч 1978, 253. Ч P. 4512Ч4513.

264. Scheline R. Metabolism of foreign compounds by gastrointestinal microorganisms // Pharmacol. Rev. Ч 1973, 25. Ч P. 451Ч523.

265. Polonovsky M. Sur les genalcaloides // C. r. Seanc. Soc. Biol. Ч 1926, 94. Ч є 1. Ч P. 145Ч147.

266. Vaiser E. B. Non-enzymatic reduction of trimethylamine oxide to trimethylamine dimethylamine and formaldehyde // Can. J. Biochem. Physiol.

Ч 1956, 34. Ч є 8. Ч P. 1085Ч1090.

267. Terayama H. Aminoazo dye amino-N-oxide as a possible intermediate metabolite preceding N-demethylation and C-hydroxylation, as well as azo-dye protein binding // Gann. Ч 1963, 54. Ч є 2. Ч P. 195Ч204.

268. Bickel M. Pharmacology and biochemistry of N-oxides // Pharmacol. Rev. Ч 1969, 21. Ч P. 325Ч354.

269. Kato R., Sugiura M. The reduction of tertiary amine N-oxides by hepatic microsomes and mitochondria. Ч In.: Biological oxidation nitrogen: Proc. 2nd Intern. Symp. London. Ч 1977. Amsterdam etc. Ч 1978. Ч P. 461Ч470.

270. Murray  Chaykin S. The reduction of nicotinamide-N-oxide by xanthine oxidase // J. Biol. Chem. Ч 1966, 241. Ч N∞ 22. Ч P. 3468Ч3473.

271. Rooseboom M., Comandeur J., Vermeulen N. Enzyme-catalyzed activation of anticancer prodrugs // Pharmacol. Revs. Ч 2004, 56. Ч P. 53Ч102.

272. Lu A., West S., Ryan D. Characterization of partially purified cytochrome P450 and P448 from rat liver microsomes // Drug Metab. and Disposit. Biol. Fate Chem. Ч 1973, 1, є 1. Ч p. 29Ч38.

273. Lu A., Strobel H., Coori M. Hydroxylation of benzamphetamine and other drugs by solubilized form of cytochrome P450 from liver microsomes // Biochem. and Biophys. Res Communs. Ч 1969, 36. Ч є 4. Ч P. 545Ч551.

274. Sawada H., Ќага A. Studies on metabolism of bromazepam. VI. Reduction of 2-(amino-5-brombenzoyl)pyridine, a metabolite bromazepam, in the rabbit, rat and guine pig. // Drug Metab. and Disposit Biol. Fate Chem. Ч 1978, 6, є 3. Ч P. 205Ч212.

275. Evidence for the involvement of cytochrome P450 in reduction of benzo[a]pyrene 4,5-oxide by rat liver microsomes / Kato R., Iwasaki K., Shiraga T., Noguchi H. // Biochem. and Biophys. Res Communs. Ч 1976, 70. Чє 3. Ч P. 681Ч687.

276. leaner P., Testa B. Novel pathways in drug metabolism // Xenobiotica, 1978, 8, є 1. Ч P. 1Ч25.

277. Paul ¬. B., Rubinstein D. Metabolism of tetrachloride and chloroform by the rat // J. Pharmacol. Ч 1963, 141, є 1. Ч P. 141 Ч148.

278. Van Dyke R. A. On the fate chloroform // Anesthesiology Ч 1969, 30. Ч є 2. Ч P. 257Ч261.

279. Cohen E., Trudell JEdmunds H. et al. Urinary metabolites of halotane in man // Anesthesiology Ч 1975, 43. Ч є 3. Ч P. 392Ч401.

280. Taves D. R. Toxicity following methoxyflurane anesthesia. II. Fluoride concentration in nephrotoxity // JAMA Ч 1970, 214. Ч є 1. Ч P. 91 Ч101.

281. Butler T. C. Reduction of carbon tetrachloride in vivo and reduction of carbon tetrachloride and clorophorm in vitro by tissues and tissues constituents // J. Pharmacol. Ч 1961, 134, N 2. Ч P. 311Ч317.

282. Van Kuilenburg A., Vreken P., Abeling N. et al. Genotype and phenotype in patient with dihydropyrimidine dehydrogenase deficiency // Hum. Genet. Ч 1999, 104. Ч P. 1Ч9.

283. Tuchman M., Stoekeler Kiang D., et al. Familial pyrimidenemia and pyrimiduria associated with severe fluorouracil toxicity // New Eng. J. Med. Ч 1985, 313. Ч P. 245Ч249.

284. Milano G., Etienne M., Pierrefite V., et al. Dehydropyridine dehydrogenase deficiency and fluorouracil-related toxicity // Brit. J. Cancer Ч 1999, 79. Ч P. 627Ч630.

285. Mattison L., Soong R., Diasio R. Implication of dehydropyrimidine dehydrogenase on 5-fluorouracil pharmacogenetics and pharmacogenomics // Pharmacogenomics Ч 2002, 3(4) Ч P. 485Ч492.

286. Sumi S., Imaeda M., Kidonchi K. et al. Population and family studies of dehydropyrimidinuria prevalence, inheritance mode, and risk of fluorouracil toxicity // Am. J. Med. Genet. Ч 1998, 78. Ч P. 336Ч340.

287. ƒиксон ћ., ”эбб Ё. ‘ерменты. Ч ћ.: ћир, 1982. Ч “. 1Ч3. Ч 1119 с.

288. Aldridge W. Serum esterases. 1. Two types of esterase (A and B) hydrolyzing p-nitrophenyl acetate, propionate and butirate and a method for their determination // Biochem. J. Ч 1973, 53, є 1. Ч P. 110Ч115.

289. Aldridge W. Serum esterases. 2. An enzyme hydrolyzing diethyl p-nitrophenyl phosphate (E600) and its identity with A-esterase of mammalian sera // Ibid. Ч 1953, 53, є 1. Ч P. 117Ч123.

290. Main A. The purification of the enzyme hydrolyzing diethyl p-nitrophenyl phosphate (paraoxon) in sheep serum // Ibid. Ч 1960, 74, є 1. Ч P. 10Ч16.

291. Main A. The differentiation of the ј-type esterases in sheep serum // Ibid. Ч 75, є 2. Ч P. 188Ч195.

292. Kojima K., O'Brien R. Paraoxon hydrolyzing enzymes in rat liver // J. Agr. Food. Chem. Ч 1968, 16, є 4. Ч P. 574Ч579.

293. Becker E., Barbaro J. The enzymatic hydrolysis of p-nitrophenyl ethylphosphonates by mammalian plasma // Biochem. Pharmacol. Ч 1959, 3, є 1. Ч P. 60Ч69.

294. Davies H., Richter R., Keifer M., et al. The effect of the human serum paraoxanase polymorphism is reversed with diazoxon, soman and sarin // Nature Genet. Ч 1996, 14. Ч P. 334Ч336.

295. Yamasaki Y., Sakamoto K., Watada H., et al. The arg-192 isoform of paraoxanase with low sarin- hydrolyzing activity is dominant in the Japanese // Hum. Genet. Ч 1997, 101. Ч P. 67Ч68.

296. Shih D., Gu L., Xia Y., et al. Mice lacking serum paraoxanase are subceptible to organophosphate toxicity and atherosclerosis // Nature Ч 1998, 394. Ч P. 284Ч287.

297. Inone M., Morikawa M., Tsuboi T., et al. Hydrolysis of ester-type drugs by the purified esterase from human intestinal mucosa // Jpn. J. Pharmacol. Ч 1979, 29. Ч P. 17Ч25.

298. Heymann E. Hydrolysis of carboxylic esters and amides. In.: Metabolic basis of detoxication. Metabolism of functional groups. Ч New York, London, Academic Press. Ч 1982. Ч P. 229Ч245.

299. Junge W., Krisch  . The carboxylesterases/amidases of mammalian liver and their possible significance // CRC Crit. Rev. Toxicol. Ч 1975, 3. Ч P. 371Ч434.

300. Ecobichon D., Comeau A. Genetic polymorphism of plasma carboxylesterases in the rabbit: Correlation with pharmacologic and toxicologic effects // Toxicol. Appl. Pharmacol. Ч 1974, 27. Ч P. 28Ч40.

301. Dauterman W. Extramicrosomal metabolism of insecticides. Ч In.: Insecticide biochemistry and physiology. Ч New York, Academic Press. Ч 1976. Ч P. 149Ч176.

302. McGuire S., Nogueira C., Bartels C., et al. Identification of the structural mutation responsible for the dibucaine-resistant (atypical) variant form of human serum cholinesterase // Proc. Nat. Acad. Sci. Ч 1989, 86. Ч P. 953Ч957.

303. Hernandez 0., Bend J. Metabolism of epoxides. Ч In.: Metabolic basis of detoxication. Metabolism of functional groups. Ч New York, London, Academic Press. Ч 1982. Ч P. 207Ч228.

304. Oesch F., Daly J. Solubilization, purification and properties of hepatic epoxide hydrase // Biochem. et biophys. Acta. Ч 1971, 227, є 4. Ч P. 692Ч699.

305. Oesch F., Jerina D., Daly J. A radiometric assay for hepatic epoxide hydrase activity with (7-H)-styrene oxide // Ibid. Ч 1971, 227, є 4. Ч P. 685Ч691.

306. Buehler B., Delimont D., van Waes AL, et al. Prenatal prediction of risk of the fetal hydantoin syndrome // New Eng. J. Med. Ч 1990, 322. Ч P. 1567Ч1571.

307. Mumby S.t Hammock B. Substrate selectivity and stereochemistry of enzymatic hydration in the soluble fraction of mouse liver // Pestic. Biochem. Physiol. Ч 1979, 11. Ч P. 275Ч284.

308. Uchida T., Dauterman W., O'Brien R. The metabolism of dimethoate by vertebrate tissues. // J. Agr. and Food Chem. Ч 1976, 367, є 8. Ч P. 1022Ч1028.

309. O'Brien R. Properties and metabolism in the cockroach and mouse of malathion and malaoxon // J. Econ. Entomol. Ч 1957, 50, є 1. Ч P. 159Ч263.

310. Arndt R., Schlaak. H., Usthtrin D., et al. Investigations on the functional role of rat liver carboxylesterase isoenzymes // Hoppe-SeylerТs Z. Physiol. Chem. Ч 1978, 359. Ч P. 641Ч651.

311. Mameli L., Gianetto R. Comparative binding of albumin and P-glucuronidase by rat liver microsomes // Biochem. and Biophys. Res. Communs. Ч 1973, 50, є 2. Ч P. 316Ч320.

312. Owens Gammon  Stahl F. Multiple forms of P-glucuronidase in rat liver lysosomes and microsomes // Arch. Biochem. and Biophys. 1975, 166, є 1. Ч P. 258Ч272.

313. Owens Stahl P. Purification and characterization of rat liver microsomal p-glucuronidase // Biochem. et biophys. acta. Ч 1976, 438, є2. Ч P. 474Ч486.

314. Shiro T., Kenneth O. Egasyn a protein complexes with microsomal P-glucuronidase. Ч Ibid., є 3. Ч P. 1146Ч1148.

315. Masaru H., Yoichi H., Keitaro  . p-glucuronidase of bovine liver. Purification, properties, carbohydrate composition // J. Biochem., 1974, 76, є6. Ч P. 1243Ч1252.

316. Csala AL, Banhegy G., Braun L., et al. p-glucuronidase latency in isolated murine hepatocytes // Biochem. Pharmacol. Ч 2000, 59, є 7. Ч P. 801Ч805.

317. Lotsch /., Sperker ¬., Heyo   et al. Verapamil decreases glucuronidase activity in the gut // Biochem. Pharmacol. Ч 2000, 63, є 8. Ч P. 1575Ч1578.

318. O'Leary K., Day A., Needs P. et al. Flavonoid glucuronides are substrates for human liver P-glucuronidase // FEBS Letters Ч 2001, 503, є 1. Ч P. 103Ч106.

319. Recher A., Kuhnle G., Bremmer P. et al. The metabolic fate of dietary polyphenols in humans // Free Radic. Biol. And Med. Ч 2002, 33, є 2. Ч P. 220Ч235.

320. Faraogni A. A. Sulfatases, sulfate esters and their metabolic disordes // Clin. Chim. Acta. Ч 1980, 100, є 3. Ч P. 285Ч299.

321. Mellon S., Griffin L. Neurosteroids: biochemistry and clinical significance // Trends in Endocrinology and Metab. Ч 2002, 13. Ч є 1. Ч P. 35Ч43.

322. Kauffman F., Sharp S., Allan B., et al. Microsomal steroid sulfatase: interactions with cytosolic sulfotransferases // Chem. Ч Biol. Interact. Ч 1998, 109, є 1Ч3.'Ч P. 169Ч182.

323. Slaus K., Coughtrie M., Sharp S., et al. Influence of culture system and medium enrichment of sulfotransferase and sulfatase expression in male rat hepatocyte cultures // Biochem. Pharmacol. Ч 2001, 61, є 9. Ч P. 1107Ч1117.

324. Brooks D., Hopwood J. et al. Two side-directed mutation abrogate enzyme activity but have different effects on the conformation and cellular content of the N-acetylgalactosamine-4-sulfatase protein // Biochem. J. Ч 1995, 307. Ч P. 457Ч463.

325. Branden C. Relation between structure and function of а/p proteins // Q. Rev. Biophys. Ч 1980, 13. Ч P. 317Ч338.

326. Parenti G., Meroni G., Ballabio A., et al. The sulfatase gene family // Cur. Op. Genet. Develop. Ч 1997, 7. Ч P. 386Ч391.

327. Hodson E., Casida J. Mammalian enzymes involved in the degradation of 2,2-dichlorvinildimethylphosphate // J. Agr. and Food Chem. Ч 1962, 10, є2. Ч P. 208Ч211.

328. Dauterman W. Extramicrosomal metabolism of insecticides. Ч In.: Insecticide biochemistry and physiology / Ed. C. Wilkinson New York, Academic Press. Ч 1976 Ч P. 149Ч176.

329. Ѕогатский ј. ¬., јндронати —. ј., √оловенко ». я. “ранквилизаторы (1,4-бенздиазепины и родственные структуры). Ч  .: Ќаук, думка, 1980. Ч 280 с.

330. Ѕогатский ј. ¬., √ оловенко Ќ. я., јндронати —. ј. ”частие редокс- цепи микросом печени крыс в сужении кольца 1,4-бенздиазепинов // ƒокл. јЌ ———–. Ч 1974, 234. Ч є 1. Ч —. 215Ч218.

331. √ оловенко ». я., «инъковский ¬. √јндронати —. ј. ћасс-спектро- метрический анализ производных 2-аминобензофенонов и их метаболитов // Ѕиоорганическа€ хими€ Ч 1986, 5. Ч —. 686Ч694.

332. Ѕогатский ј. ¬., «инъковский ¬. √., √оловенко Ќ. я. ѕути метаболизма «Ќ-5-бром-2'-хлор-2-аминобензофенона в организме крыс и мышей // »зв. јЌ ———–, сер. биол. Ч 1983, 5. Ч —. 770Ч776.

333. Schwandt Ќ., Sadee W., Beyer  . Metabolic rearrangement of 1,4-benzodiazepine derivatives // Xenobiotica, 1974, 4, є 12. Ч P. 333Ч741.

334. √ оловенко ». я.,  арасева “. J1. ¬ыделение с желчью нитразепама и его метаболитов // ‘армакол. “оксикол. Ч 1978, 41. Ч є 1. Ч —. 17Ч19.

335. √оловенко Ќ. я. —интез аминоглюкуронидов в организме белых крыс. «ависимость процесса от физико-химических свойств субстрата // ¬опр. мед. хим. Ч 1978, 24. Ч Nob. Ч —. 676Ч678.

336. Israili Z. Ќ., Dayton –. G., Kiechel J. R. Novel routes of drug metabolism // Drug Metab. and Disposit. Biol. Fate Chem. Ч 1977, 5, є 4. Ч P. 411Ч415.

337. Samani S., Anderson J. H. Microsomal glucuronidation of a quaternary ammonium compound 3-hydroxyphenyltrimethylammonium // Drug Metab. and Disposit. Biol. Fate Chem. Ч 1977, 5, є 1. Ч P. 15Ч18.

338. Richer, Alt  Dieterle W., et al. C-glucuronides, a novel type of drug metabolism // Helv. Chim. Acta Ч 1975, 58. Ч є 8. Ч P. 2512Ч2517.

339. Tukey R., Strassburg C. UDP-glucuronosyltransferase: metabolism, expression and disease // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. Ч 2000, 40. Ч P. 3Ч29.

340. Ritter J.K., Chen F., Sheen Y.Y., et al. A novei complex locus UGTI encodes human bilirubin, phenol, and other UDP-glucuronosiltransferase isozymes with identical carboxyl termini // J. Biol. Chem. Ч 1992. 267. Ч P. 32573Ч23579.

341. Burchell B. Transformation reaction glucuronidation. In.: Handbook of drug metabolism. Ч New York, Marcel Dekker. Ч 1999. Ч P. 153Ч173.

342. Burchell B., McGurk K., Brierly C. et al. In.: Glucuronidation, conjugation reactions in drug metabolism: An integrated approach. London, Taylor Francis. Ч 1996. Ч P. 401Ч435.

343. Ritter J., Crawford J., Owens /. Cloning of two human liver bilirubin UDP-glucuronosyltransferase cDNAS with expression in COS-1 cells // J. Biol. Chem. Ч 1991, 266. Ч P. 1043Ч1047.

344. Genetic variation in bilirubin UDP-glucuronosyltransferase gene promoter and GilbertТs syndrome / Monaghan G., Ryan M., Seddon R., Hume R., et al // Lancet. 1996, 347. Ч P. 578Ч581.

345. Bosma P. J., Chowdhury J. R., Bakker C. et al. The genetic basis of the reduced expression of bilirubin UDP-glucuronosyltransferase 1 in GilbertТs syndrome // N. Engl. J. Med., 1995, 333. Ч P. 1171 Ч 1175.

346. Peters W. H., Kock L., Nagengast F. M. et al. Biotransformation enzymes in human intestine: critical low lewels in the colon // Gut. 1991, 32.

Ч P. 408Ч412.

347. Strassburg —. P., Nguyen N., Manns M. P. et al. Polymorphic expression of the UDP-glucuronosyltransferase UGT1A gene locus in human gastric epithelium // Mol. Pharmacol. Ч 1998, 54. Ч P. 647Ч654.

348. Philipp T., Durazo M., Trautwein C. et al. Recognition of uridine diphosphate glucuronosyl transferases by LKM-3 antibodies in chronic hepatitis D // Lancet. Ч 1994, 344. Ч P. 578Ч581.

349. Patel M., Tang B., Kalow W. (S)-oxazepam glucuronidation is inhibited by ketoprofen and other substrares of UGT2B7 // Pharmacogenetics Ч 1995, 5.

Ч P. 43Ч29.

350. Patel M., Tang B., Grant D., Kalow W. Interindividual variability in the glucuronidation of (S) oxazepam contrasted with that of (R) oxazepam // Ibid.

Ч 1995, 5. Ч P. 287Ч297.

351. Franklin M. R. Simultaneous hepatic microsomal oxidation of P-nitroanisole and glucuronides conjugation of p-nitrophenol // Biochem. Sol. Trans. Ч 1974, 2, є5. Ч P. 891Ч894.

352. Minck  ., Schupp R. R., filing H. P. et al. Interrelationship between demethylation of p-nitroanisole and conjugation of p-nitrophenol in rat liver // Naunyn-SchmiedebetgТs Arch. Exp. Pathol. Pharmakol. Ч 1973, 279, є 2. Ч P. 347Ч360.

353. Vainio H. Linkage of microsomal drug oxidation and glucuronidation. In.: Proc. 6th Int. Congr. Pharmacol. Oxford. Ч 1976. Ч Vol. 6. Ч P. 53Ч56.

354. Hanninen 0., Puukka R. Activation of microsomal UDP-glucurono- syltransferase by phospholipases // Chem. Biol. Interact. Ч 1971, 3, є 3. Ч P. 282Ч284.

355. Vainio H. Drug hydroxylation and microsomes of phenobarbital treated rats // Xenobiotica. Ч 1973, 3. Ч є 4. Ч P. 715Ч725.

356. Vainio H.t Hietanen E. Induction deficiency of the microsomal UDP-glu- curonosyl transferase by 3-methylcholantrene in Gunn rats // Biochim. et biophys. acta. Ч1974, 362, є 1. Ч P. 92Ч99.

357. Hietanen E. Development of hepatic uridine diphosphoglucuronosyl transferase activity in growing male rats // Biol. Neonate. Ч 1977, 31, є 1, 2.

Ч P. 135Ч140.

358. Oesch F. Mammalian epoxide hydrases: inducible enzymes catalyzing the inactivation of carcinogenic and cytotoxic metabolites derived from aromatic and olefinic compounds // Xenobiotica. Ч 1973, 3, є 5. Ч P. 305Ч340.

359. Murray M. D., Brater D. C. Renal toxicity of the nonsteroidal anti-inflammatory drugs // Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. Ч 1993, 32. Ч P. 435Ч465.

360. Smith P., McDonagh A., Benet L. Irreversible binding of Zomepirac plasma protein in vitro and in vivo // J. Clin. Invest. Ч 1986, 77. Ч P. 934Ч939.

361. Smith P., Lin J. Covalent binding of suprofen acyl glucuronides to albumin in vitro // Xenobiotica Ч 1993, 23. Ч P. 337Ч348.

362. Yamashita A., Nagatsuka T., Watanabe M., et al. Inhibition of UDP-glu- curonosyltransferase activity by fatty acyl-KoA: kinetic studies and structure- activity relationship // Biochem. Pharmacol. Ч 1997, 53. Ч P. 561Ч570.

363. Sphan-Langguth H., Benet L. Acyl glucuronides revisited: is the glucuronidation process a toxification as well as detoxification mechanism? // Drug Metab. Rev. Ч 1992, 24. Ч P. 5Ч48.

364. Gautam A., Seligdon H., Gordon E. et al. Irreversible binding of conjugated bilirubin to albumin in cholestatic rats // J. Clin. Invest. Ч 1984, 73. Ч P. 873Ч877.

365. Heirwech  ., Menwissen J., Tevery J. Critique of the assay and significance of bilirubin conjugation // Adv. Clin. Chem. Ч 1973, 16. Ч N∞ 2.

Ч P. 239Ч242.

366. Helting T., Peterson P. Galactosyltransferase in mouse mastacytoma. Synthesis of a galactose-containing polar metabolic of retinol // Biochem. and Biophys. Res. Communs. Ч 1972, 46. Ч є 2. Ч P. 426Ч435.

367. Labow R., Williamson D., Layne D. Effect of protease of crude phospholipases on steroid glucosyltransferases from rabbit liver // Biochemistry. Ч 1973, 12. Ч є 11. Ч P. 1548Ч1554.

368. Maudal H. Pathways of drug biotransformation: Biochemical conjugation. In: Fundamentals of drug metabolism and drug desposition. Ч Baltimore, Williams and Wilkins. Ч 1971. Ч P. 149Ч186.

369. Collins D., Williamson D., Layne D. Steroid glucosides, enzymatic synthesis by a partial purified transferase from rabbit liver microsomes // J. Biol. Chem. Ч 1970, 245. Ч є 4. Ч P. 873Ч887.

370. Dogson K. Conjugation with sulfate. In.: Drug metabolism from microbe to man. Proc. Intern Symp. Ч London, Univ. Survey. Ч 1977. Ч P. 92Ч104.

371. Powell J., Miller J., Olavesen A. et al. Liver a major organ of phenol detoxication // Nature Ч 1974, 252. Ч є 2. Ч P. 234Ч237.

372. Gatehouse P., Roy A., Dogson  . et al. The metabolism of sodium cortisone 21-[35S]sulfate in the rat // Biochem. J. Ч 1972, 127. Ч є 4. Ч P. 661Ч672.

373. Bostrom H., Vestermark A. Studies of enter sulfates. 7. On the excretion of sulphate conjugates in primary aliphatic alcohols in the urine of rats // Acta Physiol. Scand. Ч 1960, 48. Ч є 1. Ч P. 88Ч99.

374. Weinshiboum R. Sulfotransferase pharmacogenetics // Pharmacol. Ther. Ч 1990, 45. Ч P. 93Ч105.

375. Glatt H., Engelke C., Pabel U. et al. Sulfotransferases: genetics and role in toxicology // Toxicol. Lett. Ч 2000, 15. Ч P. 341Ч348.

376. Zhu X., Veronese M., Iocco P. et al. cDNA cloning and expression of a new form of human aryl sulfotransferase // Int. J. Biochem. Cell Biol. Ч 1996, 28. Ч P. 565Ч571.

377. Price R., Spielman R., Lucena A., et al. Genetic polymorphism of human platelet thermostable phenol sulphotransferase (TLPST) activity // Genetics Ч 1989, 122. Ч P. 905Ч911.

378. Brix L., Duggley R., Gaedigk A., et al. Structural characterization of human aryl sulphotransferases // Biochem. J. Ч 1999, 15. Ч P. 337Ч343.

379. Birnier F., Soucy P., Luu V. The human phenol sulphotransferase gene contains two alternative promoters: structure and expression of the gene // DNA Cell Biol. Ч 1996, 28. Ч P. 367Ч373.

380. Boyland E., Kinder C., Manson D. Synthesis and detection of di- (2-amino-l-naphtyl)hydrogen phosphate, a metabolite of 2-naphtylamine in dogs // Biochem. J. Ч 1961, 78, є 1. Ч P. 175Ч182.

381. Troll W., Tessler A., Nelson N. Bis-(0-amino-l-naphtylphosphate, a metabolite of P-naphthylamine in human urine // J. Urol., 1963, 89, є 4. Ч P. 626Ч632.

382. Borchard R., Cheng C. Purification and characterization of rat liver microsomal thiolmethyltransferase // Biochem. et Biophys. acta Ч 1978, 522, є 3. Ч P. 340Ч353.

383. Bonze G., Mentzler M. Biotransformationen organischer Fremdsubstanzen, Stuttgart // Thieme, 1978. Ч 100 S.

384. Holloway C., Hulsmann-Holloway S., Brunner G. Enzymatic methylation of alkane thiols // Enzyme, 1979, 24, є 5. Ч P. 307Ч312.

385. Weinshiboum R. Methyltransferase pharmacogenetics // Pharmacol. Ther. Ч 1989, 43. Ч P. 77.

386. Weinshiboum R., Sladek S. Mercaptopurine pharmacogenetics: Monogenic inheritance of erythrocyte thiopurine methyltransferase activity // Am. J. Hum. Genet. Ч 1980,*32. Ч P. 651Ч662.

387. Lennard L., Lilleyman J., VanLoon J. et al. Genetic variation in response to 6-mercaptopurine for childhood acute leukemia // Lancet Ч 1990, 236. Ч P. 225Ч232.

388. √оловенко H. я., «иньковский ¬. √. —равнительна€ фармакокинетика и метаболизм феназепама в организме различных видов экспериментальных животных. ¬ кн.: ‘еназепам. Ч  .: Ќаукова думка, 1982. Ч —. 32Ч87.

389. √оловенко Ќ. я., «иньковский ¬. √., Ѕогатский ј. ¬. и др. ћетаболизм феназепама в организме крыс // ’им.-фарм. ж. Ч 1980. Ч є 4. Ч —. 15Ч21.

390. √оловенко Ќ. я., «иньковский ¬. √., ¬асилинин √. Ѕ. и др. ћасс- спектрометрическое изучение метаболитов бромнордиазепама // ’им.-фарм. ж. Ч 1988, 22, є 7. Ч —. 779Ч783.

391. Evans D. A. N-acetyltransferase // Pharmacol. Ther. Ч 1989, 42. Ч –. 157Ч172.

392. √оловенко Ќ. я.,  арасева “. Ћ.,  уру шин ј. ј. јцетилирование 7-аминопроизводного нитразепама субклеточными фракци€ми некоторых органов и кровью белых крыс // ¬опр. мед. хим. Ч 1978. Ч є 1. Ч —. 17Ч19.

393. Vatsis  ., Weber W., Bell D. et al. Nomenclature of N-acetyltransferases // Pharmacogenetics Ч 1995, 5. Ч P. 1Ч27.

394. Grant D., Hughes N., Janezic S. et al. Human acetyltransferase polymorphism // Mutat. Res. Ч 1997, 61. Ч P. 371Ч379.

395. Buteher N., Ilett K., Minchin R. Functional polymorphism of the human N-acetyltransferase type 1 gene caused by C190T and G560A mutations // Pharmacogenetics Ч 1998, 8. Ч P. 67Ч73.

396. Caldwell J., Idle J., Smith R. The amino acid conjugations. In.: Extrahepatic metabolism of drugs and other foreign compounds. Ч New York, Scientific Book. Ч 1980. Ч P. 453Ч477.

397. Caldwell J. Structure-activity relationships in the amino acid conjugation. In.: Conjugation reaction in drug biotransformation Ч Amsterdam, Elsevier, 1978. Ч P. 111 Ч 120.

398. “иунов Ћ. ј. ќсновные механизмы метаболизма ксенобиотиков в организме человека и животных // »тоги науки и техн. ¬»Ќ»“», “оксикологи€, 1981. Ч —. 5Ч64.

399. Ѕиохимические механизмы токсичности оксидов азота / Ћ. ј. “иунов, Ќ. я. √оловенко, Ѕ. Ќ. √алкин, ¬. ј. Ѕаринов // ”спехи соврем, биологии Ч 1991, 111. Ч —. 738Ч750.

400. Hayes J., Pulford D. The glutathione S-transferase supergene family: Regulation of GST and contribution of the isoenzymes to cancer chemoprotection and drug resistance // Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. Ч 1995, 30. Ч P. 445Ч600.

401. Harada S., Abei S., Tanaka M., et al. Liver glutation S-transferase in polymorphis in Japanese and its pharmacogenetic importance // Hum. Genet. Ч 1987, 75. Ч P. 322Ч325.

402. Board P., Coggan Af., Johnston Af. et ai. Genetic heterogeneity of the human glutathione transferases: a complex of gene families // Pharm. Therap.

Ч 1990, 48. Ч P. 357Ч369.

403. Widersten Af., Pearson W., Engstrom A. et al. Heterologous expession of the allelic variant mu-class glutathione transferases mu and psi // Biochem. J.

Ч 1991, 276. Ч P. 519Ч527.

404. Henderson C., Wolf C., Kitteringham N., et ai. Increased resistance to acetaminophen hepatotoxicity in mice lacking glutathione S-transferase Pi // Proc. Nat. Acad. Sci. Ч 2000, 97. Ч P. 12741 Ч 12745.

405. Caldwell J. Conjugation of xenobiotic carboxylic acids. In.: Metabolic basis of detoxication. Metabolism of functional groups. Ч New York, Academic Press Ч 1982. Ч P. 271Ч290.

406. «иньковский ¬. √., Ѕогатский ј. ¬., √оловенко Ќ. я. и др.  инетика выведени€ ,4—-феназепама из организма крыс при однократном и длительном введении препарата // Ѕюлл. экспер. биол. и мед. Ч 1979. Ч є 6. Ч —. 597Ч600.

407. √оловенко Ќ. я., «иньковский ¬. √., —танкевич ≈. ј. и др. ћетаболизм, экспериментальна€ и клиническа€ фармакокинетика гидазепама. ¬ кн.: √идазепам. Ч  .: Ќаукова думка, 1992. Ч —. 20Ч63.

408. Ѕогатский ј. ¬., Ќазаров ≈. »., √оловенко Ќ. я. ‘изико-химические основы поиска фармакологически активных веществ в р€ду полифункцио- нальных макрогетероциклов // ¬естник јкадемии медицинских наук ———–

Ч 1984. Ч є 11. Ч —. 8Ч12.

409. Ѕогатский ј. ¬., Ќазаров ≈. »., √оловенко Ќ. я. Ѕиологические аспекты действи€ краун эфиров и их аналогов // ∆¬’ќ им. ƒ. ». ћенделеева.

Ч 1975. Ч є 5. Ч —. 593Ч599.

410. Weiner I. Af. Excretion of drugs by the kidney Ч In.: Concepts in biochemical pharmacology. Eds. Brodie ¬. B., Gillette J. R. Berlin, SpringerЧ Verlag. Ч 1971. Ч P. 328Ч353.

411. Ќатогин ё. ¬. ћембраны клетки нефрона и трансцеллюл€рный транспорт. Ч ¬ кн.: —труктура и функции биологических мембран. Ч ћ.: Ќаука, 1975. Ч —. 307Ч326.

412. Ulrich  . Ќ. Sugar, aminoacid Na+ cotransport in the proximal tubule // Ann. Rev. Physiol. Ч 1979, 41. Ч P. 181Ч210.

413. Heidiger Af., Coady Af., Ikeda Af. et al. Expression cloning and cDNA sequencing of the Na+/ glucose cotransporter// Nature, 1987, 330. Ч P. 379Ч381.

414. Carr A., Frei B. Toward a new recommended dietary allowance for vitamin C based on antioxidant and health effects in humans // American Journal of clinical nutrition Ч 1999, 66. Ч P. 1086Ч1107.

415. Vera J., Rivas C., Velasques F. et al. Resolution of the facilitated transport of dehydroascorbic acid from its intracellular accumulation as ascorbic acid // J. Biol. Chem. Ч 1995, 270. Ч P. 23706Ч23712.

416. Liang W. J., Johnson D., Jarvis S. Vitamin C transport systems of mammalian cells // Molecular membrane biology Ч 2001, 18. Ч P. 87Ч95.

417. Wang Y., Mackenzie B., Trukaguchi N. et al. Human vitamin C (L-ascorbic acid) transporter SVCT1 // Bioch. Biophys. Res. Comm. Ч 2000, 267. Ч P. 488Ч494.

418. Rubio-Aliaga /., Hannelore D. Mammalian peptide transporters as targets for drug delivery // Trends in pharmacological sciences Ч 2002, 23, є 9. Ч P. 434Ч440.

419. –окачинска€ M. √., √оловенко H. я.,  абанов ¬. M. и др. Ѕиологические аналоги меланостатина // ‘изиол. акт. вещества Ч 1991, 23. Ч —. 46Ч49.

420. Ўапиро ё. ≈., √орбатюк ¬. я., √оловенко Ќ. я. и др.  онформацион- ные особенности биологически активных аналогов меланостатина. // Ѕиоор- ганическа€ хими€. Ч 1990, 16, є 12. Ч —. 1607Ч1617.

421. –окачинска€ ћ. √.,  абанов ¬. ћ., √оловенко Ќ. я. и др. —интез и распределение в организме Ќ—1ЧProЧPhe[,4C]ЧGlyЧNH2. // ’им. фарм. журн. Ч 1992, 26. Ч —. 16Ч18.

422. Pan Y. Expression of cloned ovine gastrointestinal peptide transporter (oPepTl) in xenopus oocytes induces uptake of oligopeptides in vitro 11J. Nutr. Ч 2001, 131. Ч P. 1264Ч1270.

423. Terada T. Functional expression of novel peptide transporter in renal basolateral membranes // Am. J. Physiol. Renal. Physiol. Ч 2000, 279. Ч P.851Ч857.

424. Boll M. Expression cloning of a CDNA from rabbit small intestine related to proton-coupled transport of peptides, p-lactam antibiotics and ACE-inhibitors // Pflugers Arch. Ч 1994, 29. Ч P. 146Ч149.

425. Grundenmann D., Babin-Ebell J., Martel F., et al. Primary structure and functional expression of the apical organic cation transporter from kidney epithelial LLC-PK,-cells // J. Biol. Chem. Ч 1997, 272. Ч P. 10408Ч10413.

426. Kusuhara H.t Sekine T., Utsunomiya-Tate N. et al. Molecular cloning and characterization of a new multispecific organic anion transporter from rat brain // J. Biol. Chem. Ч 1999, 274. Ч P. 13675Ч13680.

427. Cha S., Sekine T., Kusuhara H., et al. Molecular cloning and characterization of multispecific organic anion transporter 4 expressed in the placenta // J. Biol. Chem. Ч 2000, 275. Ч P. 4507Ч4512.

428. Asaba H., Hosoya K., Takanaga H. et al. Blood-brain barrier is involved in the efflux transport of neuroactive steroid, dehydroepiandrosterone sulfate, via organic anion transporting polypeptide 2 // Neurochem. Ч 2000, 75. Ч P. 107Ч1916.

429. Ling V. Multidrug resistance: molecular mechanisms and clinical relevance // Cancer Chemother. Pharmacol. Ч 1997, 40. Ч P. 3Ч8.

430. Garrigues A., Loiseau N., Delaforge M., et al. Characterization of two pharmacophores on the multidrug transporter P-glycoprotein // Mol. Pharmacol. Ч 2002, 62, є6. Ч P. 1288Ч1298.

431. Cole S., Deley R. Transport of xenobiotic and endobiotic metabolites by the MRP-related transporters // Pharmacologist Ч 2002, 44, 2 (suppl.) Ч P. A7.

432. Leier /., Jedlitschky GBuchkolz U., et al. ATP-dependent glutathione disulphide transport mediated by the MRP gene-encoded conjugate export pump // Biochem. J. Ч 1996, 314. Ч P. 433Ч437.

433. Aleov-El-Maharem M., Millburn R., Smith R. et al. Biliary excretion of foreign compounds: benzene and its derivates in the rat // Ibid. Ч 1967, 105.

Ч No 7. Ч P. 1269Ч1274.

434. Hirom P., Millburn RSmith R.t et al. Studies on the relationship between molecular structure and the biliary excretion of organic compounds // Ibid. Ч 1969, 113. Ч є 1. Ч P. 27Ч28.Т

435. Smith R. Excretion of drugs in bile. Ч In.: Concept in biochemical pharmacology. Eds. Brodie ¬. B., Gillette J. R. Berlin, Springer-Verlag. Ч 1971. Ч P. 354Ч389.

436. Hucker H.f Zacchei A., Cox S. et al. Studies on the absorption, distribution and excretion of indomethacin in various spicies // J. Pharmacol. And Exper. Therap., 1966, 153. Ч є 3. Ч P. 237Ч249.

437. Aleov-El-Maharem M. Biliary excretion of foreign compounds: species differences in biliary excretion. Biochem. J., 1967, 105. Ч є 12. Ч P. 1287Ч1293.

438. Oliverio V., Davidson J. The physiological disposition of dichlorometotrexate- C1 in animals // J. Pharmacol, an Exper. Therap., 1962, 137. Ч є 1. Ч P. 76Ч83.

439. Hoenig V., Preteux F. Hepatic disposition of tilorone hydrochloride in the rat // Clin. Exp. Pharmacol. Physiol., 1980, 7. Ч є 3. Ч P. 339Ч343.

440. јндронати —. ј., Ћитвинова Ћ. ј., √оловенко H. я. ѕероральный индуктор эндогенного интерферона амиксин и его аналоги (обзор литературы и собственные исследовани€) // ∆урнал јкадем≥њ медичних наук ”крањни. Ч 1999. Ч“. 5. Ч—. 53Ч66.

441. √оловенко Ќ. я.,  арасева “. Ћ. ¬ыделение с желчью нитразепама и его метаболитов у крыс // ‘армакол. и токсикол. Ч1978. Ч“. 51. Ч є 1. Ч —. 17Ч19.

442. Ѕогатский ј. ¬., √оловенко Ќ. я., «иньковский ¬. √. ¬нутрипеченоч- на€ циркул€ци€ ,4—-феназепама и его метаболитов в организме белых крыс // Ѕюлл. экпер. биол. и мед. Ч1980, є 1. Ч —. 27Ч29.

443. Rasmussen F. Excretion of drugs in milk. In.: Concepts in biochemical pharmacology. Eds. Brodie ¬. B., Gillete J. R. Ч Berlin, Springer-Verlag, 1971.

Ч P. 390Ч402.

444. √оловенко H. я. ‘армакогеном≥ка ≥ б≥о≥нформатика // ¬≥сн. фармакол. та фармац≥њ. Ч 2002. Ч є 2. Ч —. 2Ч8.

445. Ћильин ≈. “., –ибников ¬. »., ¬анюков ћ. ћ. ¬ведение в современную фармакогенетику. Ч ћ.: ћедицина, 1984. Ч 160 с.

446. Evans D. Genetic factors in drug therapy, clinical and molecular pharmacogenetics. Cambridge, University Press. Ч 1993. Ч 276 p.

447. Nelson D. R. Cytochrome P450 and the individuality of species // Arch. Biochem. Biophys. Ч 1999, 369. Ч P. 1 Ч10.

448. —ереденин —. Ѕ., ¬ахитова ё. ¬., ¬ахитов ¬. ј. ћолекул€рно-биологические подходы к созданию геноспецифических фармакологических препаратов // Ёксперим. и клин, фармакол. Ч 2001, 64, є3. Ч —. 3Ч12.

449. Butler AL, Lang N., Young J. et al. Determination of CYP1A2 and acetyltransferase phenotyp in human population by analysis of caffeine urinary metabolites // Pharmacogenetics Ч 1992, 2. Ч P. 116Ч121.

450. Fernandes-Salguero P., Hoffman P., Cholerton S. et al. A genetic polymorphism in coumarin 7-hydroxylation; sequence of the human CYP2A genes and identification of variant CYP2A6 alleles // Am. J. Hum. Genet. Ч 1995, 51. Ч P. 651Ч660.

451. Rautio A., Kraul H., Kojo A. et al. Interindividual variation of coumarin 7-hydroxylase in healthy volunteers // Pharmacogenetics Ч 1992, 2. Ч P. 227Ч234.

452. Sulivan-Klose T., Ghanayem B., Bell D. et al. The role of the CYP2C9-Leu359 allelic variant in the tolbutamide polymorphism // Pharmacogenetics Ч 1996, 6. Ч P. 341Ч349.

453. Morals S., Wilkinson G., Blaisdell J. et al. Identification of a new genetic defect responsible for the polymorphism of (S)-mephenytoin metabolism in Japanese // Mol. Pharmacol. Ч 1994, 46. Ч P. 594Ч599.

454. Idle J., Mahgoub A., Lancaster R., et al. Hypotensive response to debrisoquine and hydroxylation phenotype // Life sci. Ч 1978, 22. Ч P. 979Ч984.

455. Gonsales F., Idle J. Pharmacogenetic phenotyping and genotyping. Present status in drug metabolism an clinical response // Trends Pharmacol. Sci. Ч 1992, 13. Ч P. 434Ч442.

456. Johansson J., Lundqvist E., Bertilsson L., et al. Inherited amplification of an active gene in the cytochrome P450 CYP2D locus as a cause ultrarapid metabolism of debrisoquine // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. Ч 1993, 90. Ч P. 11825Ч11831.

457. Broly F., Meyer U. Debrisoquine oxidation polymorphism. Phenotypic consequences of a 3-base-pair deletion in exon 5 of the CYP2D6 gene // Pharmacogenetics Ч 1993, 3. Ч P. 123Ч128.

458. Lee S., Buters J., Pineau T., et al. Role of CYP2E1 in the hepatotoxicity of acetaminophen // J. Biol. Chem. Ч 1996, 271. Ч P. 12063Ч12070.

459. Aoyama T., Samano S., Waxman D., et al. Cytochrome P450 hPCN3, a novel cytochrome P450 II A gene product that is differentially expressed in adult human liver // J. Biol. Chem. Ч 1989, 264. Ч P. 10388Ч10394.

460. Nebert D., Russele D. Clinical importance of the cytochromes P450 // Lancet Ч 2002, 360. Ч P. 1155Ч1162.

461. Fisslthaler B., Popp R., Kis L., et al. Cytochrome P4502C is an EDHF syntase in coronary arteries // Nature. Ч 1990, 401. Ч P. 493Ч497.

462. Meyer U., Zanger U. Molecular mechanisms of genetic polymorphisms of drug metabolism // Annu. Pev. Pharmacol. Toxicol. Ч 1997, 37. Ч P. 269Ч296.

463. Araya Z., Wikwall  . 6a-Hydroxylation of taurochenodeoxycholic acid and lithocholic acid by CYP3A4 in human liver microsomes // Biohim. Biophis. Acta Ч 1999, 1438. Ч P. 47Ч54.

464. Simpson A. The cytochrome P450-4 (CYP4) family // Gen. Pharmacol. Ч 1991, 28. Ч P. 351Ч359.

465. Tuder R., Cool C., Yeager AL, et al. The patho-biology of pulmonary hypertension: the endothelium // Clin. Chest. Med. Ч 2001, 22. Ч P. 405Ч418.

466. Lund E., Guileyardo J., Russell D., et al. Cloning, structure, and expression of the mitochondrial cytochrome P450 sterol 27-hydroxylase, a mediator of cholesterol homeostasis in the brain // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. Ч 1999, 96. Ч P. 7238Ч7243.

467. Pullinger C., Eng C., Salen G., et al. Human cholesterol 7a-hydroxylase (CYP7A1) deficiency has a hypercholesterolemic phenotype // J. Clin. Invest. Ч 2002, 110. Ч P. 109Ч117.

468. Setchell K., Schwarz AL, OТConnel N., et al. Identification of a new inborn error in bile acid synthesis: mutation of the oxysterol 7a-hydroxylase gene causes severe neonatal liver disease // Ibid. Ч 1998, 102. Ч P. 1690Ч1703.

469. Miler W., Geller D., Auchus R. The molecular basis of isolated 17,20-lyase deficiency // Endocr. Res. Ч 1998, 24. Ч P. 817Ч825.

470. Nebert D., Kinnon R. Cytochrome P450: evolution and functional diversity // Progr. Liv. Dis. Ч 1994, 12. Ч P. 63Ч67.

471. White P. C. Congenital adrenal hyperplasias // Best Pract. Res. Clin. Endocrinol. Metab. Ч 2001, 15. Ч P. 17Ч41.

472. Corchero J., Granvil C., Akiyama T., et al. The CYP2D6 humanized mouse: effect of the human CYP2D6 transgene and HNF4a on the disposition of debrisoquine in the mouse // Mol. Pharmacol. Ч 2001, 60. Ч P. 1260Ч1267.

473. Kato S. Genetic mutation in the human 25-hydroxyvitamin D, la-hydroxylase gene causes vitamin D-dependent rickets type I // Mol. Cell Endocrinol. Ч 1999, 156. Ч P. 7Ч12.

474. Stoilov /., Jansson /., Safarari AL, et al. Roles of cytochrome P450 in development // Drug Metabol. Drug Interact. Ч 2001, 18. Ч P. 33Ч35.

475. Reed D. Cellular defence mechanisms against reactive metabolites. In.: Bioactivation of foreign compounds. Ч London, Academic Press. Ч 1985. Ч P. 71 Ч 108.

476. Gillette J. Pharmacokinetics of biological activation of foreign compounds // Ibid. Ч P. 29Ч70.

477. ƒь€чков ѕ. H.  вантовохимические расчеты в изучении механизма действи€ и токсичности чужеродных веществ // »тоги науки и техники. ¬»Ќ»“». Ч —ер. токсикологи€, 1990. Ч 280 с.

478. Riley R., Smith G., Wolf C. et al. Human anti-cytochrome P450 antibodies in aromatic anticonvulsant-induced hypersensitivity reaction // J. Pharmacol. Exp. Ther. Ч 1992, 263. Ч P. 360Ч367.

479. √оловенко H. я., ‘илиппова T. ќ., √алкин Ѕ. H. »зменение ферментативной активности монооксигеназ печени мышей при воздействии высокомолекул€рных иммуномодул€торов // ¬опр. мед. химии Ч 1983. Ч є 6. Ч —. 60Ч63.

480. √оловенко Ќ. я., ‘илиппова “. ќ., √алкин Ѕ. Ќ. »зменение активности флавопротеидзависимой монооксигеназы иммунокомпетентных клеток мышей под вли€нием антигена и низкомолекул€рных иммуномодул€торов // ”кр. биохим. журн. Ч 1984. Ч є 1. Ч —. 42Ч46.

481. √оловенко Ќ. я., √алкин Ѕ. Ќ., ‘илиппова “. ќ.  аталитические свойства монооксигеназ изолированных иммунокомпетентных клеток // Ѕиохими€ Ч 1986, 1. Ч —. 51Ч58.

482. √оловенко Ќ. я., ‘илиппова “. ќ., √алкин Ѕ. Ќ. ’арактеристика монооксигеназ иммунокомпетентных клеток // ”спехи соврем, биологии Ч 1984, 97, є2. Ч —. 268Ч278.

483. Ortiz de Montellano R. R. The cytochrome P450 oxidative system. Ч In. Handbook of drug metabolism. Ч New York, Marcel Dekker. Ч 1999. Ч 596 p.

484. Ortiz de Montellano R. R., Mico B. A. Destruction of cytochrome P450 by allylisopropylacetamide in suicidal process // Arch. Biochem. Biophys. Ч 1981, 206. Ч P. 43Ч50.

485. Liebler D. C., Guengerich F. P. Stepwise oxidation of vinylidene chloride by cytochrome P450 // Fed. Proc. Ч 1983, 42. Ч P. 1928Ч1932.

486. Wada O., Yano Y., Urata G., Nakao K. Behavior of hepatic microsomal cytochromes after treatment of mice with drugs kmown to disturb porphyrin metabolism in liver// Biochem. Pharmacol. Ч 1968, 17. Ч P. 595Ч603.

487. Onisawa J., Labbe R. F. Effects of diethyl-1,4-dihydro-2,4,6-trimethyl- pyridine-3,5-dicarboxylate on the metabolism of porphyrins and iron // J. Biol. Chem. Ч 1963, 238. Ч P. .724Ч732.

488. Ortiz de Montellano R. R., Kunze K. L., Beilan H. S. Chiral orientation of prosthetic heme in the cytochrome P450 active site // J. Biol. Chem. Ч 1983, 45. Ч P. 45Ч52.

489. Kunze K. L., Mangold B. L., Wheeler C., et al. The cytochrome P450 active site. Regiospecificity of prosthetic heme alkylation by olefins and acetylenes // J. Biol. Chem. Ч 1983, 258. Ч P. 4202Ч4207.

490. Ortiz de Montellano R. R., Beilan H. S., Kunze  . L. N-methylproto- porphyrin IX. Chemical synthesis and identification as the green pigment produced by 3,5-diethoxycarbonyl-l,4-dihydrocolidine treatment // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. Ч 1981, 78. Ч P. 1490Ч1497.

491. Hanch C. The use of homolytic, steric and hydrophobic constants in a structure Ч activity study of 1,3-benzodioxole synergists // J. Med. Chem., 1968, 11. Ч P. 920Ч927.

492. Ullrich V., Schnabel K. Formation and binding of carbanions by cytochrome P450 of liver microsomes // Drug Metab. Dispos. Ч 1973, 1. Ч P. 176Ч182.

493. Mansuy D. New iron-porphyrin complexes with metal-carbon bond: Biological implications // Pure and Appl. Chem. Ч 1980, 52. Ч P. 681Ч692.

494. Parke D. V. The metabolism and chemobiokinetics of environmental chemicals. In.: The principles and methods in modern toxicology proceed of the international course. Belgirate, Italy (22Ч26 October, 1979), Ч 1980. Ч P. 85Ч105.

495. јрчаков ј. ».,  арузина ». ». ќкисление чужеродных соединений и проблемы токсикологии // ¬естник јкадемии медицинских наук ———–. Ч 1988, 1. Ч —. 14Ч23.

496. Ѕутенко √. ћ. ћеханизм возникновени€ аллергических и аутоиммунных реакций на лекарственные препараты // —овременные проблемы токсикологии Ч 2002, є 2. Ч —. 4Ч6.

497. Reyes Ќ., Reisz-Porszasz S., Haukinson ќ. Identification of th Ah receptor nuclear translocator protein (Arnt) as a component of the DNA binding form of th Ah receptor // Science Ч 1992, 256. Ч P. 1193Ч1195.

498. Wrighton S., Schuetz E., Watkins P., et al. Demonstration in multiple species of inducible hepatic cytochromes P450 and their mRNAs related to the glucocorticoid-inducible cytochrome P450 of the rat // Mol. Pharmacol. Ч 1985, 28. Ч P. 312Ч321.

499. Kawamoto T., Sueyoshi T., Zelko /., et aL Phenobarbital-responsive nuclear translocation of the receptor CAR in induction of the CYP2B gene // Mol. Cell. Biol. Ч 1999, 19. Ч P. 6318Ч6322.

500. ѕентюк ј. ј., ћороз JI. ¬., ѕаламарчук ќ. ¬. ѕоражение печени ксенобиотиками // —овременные проблемы токсикологии Ч 2001, є 2. Ч —. 8Ч16.

501. √оловенко Ќ. я. ѕарадоксальна€ роль кислорода в становлении и развитии биосферы // ≤нтегративна антрополог≥€. Ч 2003, 1. Ч —. 17Ч24.

502. Chamberlain J. Analysis of drugs in biological fluids. Ч Boca Raton, CRC Press. Ч 1987. Ч 219 p.

503. √оловенко H. я., ∆ук ќ. ¬., «иньковский ¬. √. и др. –асчеты фармакокинетических параметров лекарственных средств (линейные частевые модели). ћетодические рекомендации. Ч  иев, 2003. Ч 20 с.

504. «иньковский ¬. √., √оловенко Ќ. я., —танкевич ≈. ј. и др. —оответствие органов и тканей мышей центральному и периферическому отсекам кинетической модели, основанной на данных соотношени€ лекарство-метаболит в плазме крови и других ткан€х // ‘армакол. и токсикол. Ч 1987, 6. Ч —. 65Ч68.

505. Boroujerdi ћ. Pharmacokinetics. Principles and application. New York, McGRAW Ч HiCl. Ч 1999. Ч 420 p.

506. √оловенко H. я., «иньковский ¬. √. »зучение линейных моделей фармакокинетики феназепама // ’им.-фарм. ж. Ч 1982, 3. Ч —. 11 Ч16.

507. √оловенко Ќ. я., «иньковский ¬. √., —ереденин —. Ѕ. ‘ерментативна€ модель фармакокинетики феназепама в организме мышей // ’им.-фарм. ж. Ч 1980, 12. Ч —. 14Ч18.

508. Hadingham   L., Wingrove –., Le Bourdelles ¬., et al. Cloning of cDNA sequences encoding human a2 and a3 y-aminobutyric asidA receptor subunits and characterization of the benzodiazepine pharmacology of recombinant a,-, a2-, a3-, and a5-containing human yaminobutyric asidA receptors // Mol. Pharmacol. Ч 1993, 43. Ч P. 970Ч975.

509. Huang Q., Liu R. Y., Zhang P., et al. Predictive models for GABAa/ benzodiazepine receptor subtypes Ч studies of quantitative structure-activity relationships for imidazobenzodiazepines at five recombinant GABAA/benzodiaze- pine receptor subtypes [alpha-x-beta-3-gamma-2 (x= 1Ч3, 5, and 6)] via comparative molecular field analysis //J. Med. Chem. Ч 1998. Ч 41. Ч P. 4130Ч4142.

510. Maitra /?., Reynolds J. N. Modulation of GABAa receptor function by neuroactive steroids: evidence for heterogeneity of steroid sensitivity of recombinant GABAa receptor isoforms // Can. J. Physiol. Pharmacol. Ч 1998, 76. Ч P. 909Ч920.

511. Whiting P. J., McKernan R. M., Wafford K. A. Structure and pharmacology of vertebrate GABAa receptor subtypes // Int. ReVol Neurobiol. Ч 1995, 38. Ч P. 95Ч98.

512. Auta J. J., Faust W. B. W., Lambert P. P., et al. Comparison of the effects of full and partial allosteric modulators of GABA(A) receptors on complex behavioral processes in monkeys // Behaver Pharmacol. Ч 1995, 6(4).

Ч P. 323Ч332.

513. Hutcheon ¬., Morley P., Poulter M. 0. Developmental change in GABAa receptor desensitization kinetics and its role in synapse function in rat cortical neurons // J. Physiol. Ч 2000, 522. Ч P. 13Ч17.

514. Smith G. B., Olsen R. W. Identification of a [3H]muscimol photoaffinity substrate in the bovine Y-aminobutyric acidA receptor a subunit // J. Biol. Chem. Ч 1994, 269. Ч є32. Ч P. 20380Ч20387.

515. Boileau A. J., Evers A. R., Davis A. F., Czajkowski C. Mapping the agonist binding site of the GABAa receptor: evidence for a P-strand // J. Neurosci.

Ч 1999, 19, є 12. Ч P. 4847Ч4854.

516.  омиссаров ». ¬. ћеханизмы химической чувствительности синаптических мембран. Ч  .: Ќаукова думка, 1986. Ч 240 с.

517. Colquhoun D. Affinity, Efficacy and Receptor Classification: Is the Classical Theory Still Useful? In: Perspectives on Receptor Classification. Ч London (G.B.): Alan R. Liss Ink., 1987. Ч P. 103Ч114.

518. јбрамец ». ».,  омиссаров FI. ¬. ќ природе потенцировани€ эффектов гамма-аминомасл€ной кислоты (√јћ ) бенздиазепиновыми транквилизаторами // Ѕюллетень экспериментальной биологии и медицины. Ч 1982, 94.

Ч є 10. Ч —. 58Ч61.

519. Furchgott R. F. The use of beta-haloalkylamines in the differentiation of reseptors and in the determination of dissociation constants of receptor-agonist complexes. In: Advances in drug research. Harper&Simmonds (EDS) Ч Vol. 3.

Ч New York: Academic Press, 1966. Ч P. 21Ч55.

520. Tuk B. Solving inconsistencies in the analysis of recepor-ligand interactions // Trends in Pharmacological Science. Ч 1996, 17. Ч P. 403Ч409.

521. Kenakin T. Principles: Receptor theory in pharmacology // Trends Pharmacol. Sci. Ч 2004, 25, є4. Ч P. 186Ч190.

522. Model M. A., Geneva M. O. Ligand-receptor interaction rate in the presence of convective mass transport // Biophysical Journal. Ч 1995, 69. Ч є 6. Ч P. 69Ч73.

523. Kenakin T. Efficacy as a vector: the relative prevalence and paucity ol inverse agonism // Mol. Pharmacol. Sci. Ч 2004, 65. Ч P. 2Ч11.

524. Kenakin T. Ligang-selective receptor conformation revisted: the promise and the problem // Treuds. Pharmacol. Sci. Ч 2003, 24. Ч P. 346Ч354.

525. Ѕерезин ». ¬.,  лесов ј. ј. ѕрактический курс химической и ферментативной кинетики. Ч ћ.: »зд-во ћ√”, 1976. Ч 286 с.

526. Kostenis ≈., Mohr  . Two-point kinetic experiments to quantify allosteric effects on radioligand dissociation // Trends in Pharmacological Science. Ч 1996, 17. Ч P. 213Ч222.

527. Black J. W., Gerskowich V. P., Leff P., Shankley N. P. Analysis of competitive antagonism when this property occurs as part of a pharmacological resultant // British Journal of Pharmacology. Ч 1986, 89. Ч є 3. Ч P. 547Ч555.

528. Monod J., Wyman J., Changeux J. P. On the nature of allosteric transition: a plausible model // Journal of Mololecular Biology. Ч 1965, 26. Ч є 3. Ч P. 306Ч329.

529. Daeffler L., Landry Y. Inverse agonism at heptaleptical receptors: concept, experimental approach and therapeutic potential // Fundamental&Clinical Pharmacology. Ч 2000, 14. Ч є 2. Ч P. 38Ч46.

530. √оловенко H. «иньковский ¬. √. јнализ компонентов судорожного действи€ коразола в услови€х введени€ мышам сулазепама и его метаболитов // Ѕюллетень экспериментальной биологии и медицины. Ч 1976. Ч є 9.

Ч —. 1078Ч1081.

531. Ariens ≈. Simonis ј. ћ., van Rossum J. ћ. Molecular Pharmacology: The Mode of Action of Biologically Active Compounds. Ч London (G.B.): Academic Press, 1964. Ч 366 p.

532. Tuk B., van Oostenbruggen M. F. Solving inconsistencies in the analysis of receptor-ligand interactions // Trends in Pharmacological Science.

Ч 1996, 17. Ч P. 403Ч409.

533. Bergelson L. D. Dynamic lipid heterogeneity and receptor events // Molecular and Membrane Biology. Ч 1995, 12. Ч є 1. Ч P. 125Ч129.

534. Wells J. W. A Practical Approach to Examination of Receptor-Ligand Interaction. Ч New York: Oxford University Press, 1992. Ч 384 p.

535. Kenakin T. Prediction therapeutic value in the lead optimization phase of drug discovery // Nat. Rev. Drug Discov. Ч 2003, 2. Ч P. 429Ч438.

536. The in vivo Study of Drug Action / Holford N. H. G., van Boxtel C. J., Holford N. H. G., Danhof M. Ч New York: Elsevier, 1992. Ч 72 p.

537. »зодинамический анализ минимальных эффективных доз экзогенных лигандов √јћ -рецепторного комплекса, как метод оценки механизмов их взаимодействи€ с медиаторной системой ÷Ќ— / Ќ. я. √оловенко, ¬. √. «иньковский, ќ. ¬. ∆ук, —. ј. —илантьев // ∆урн. јћЌ ”крањни. Ч 2000. Ч 6.

Ч є 2. Ч —. 219Ч234.

538. «иньковский ¬. √., —илантьев —. ј., √оловенко Ќ. я. јлостерична та пол≥конформац≥йна модел≥ √јћ -рецепторного комплексу та алгоритм ≥зоди- нам≥чного анал≥зу м≥н≥мальних ефективних доз екзогенних л≥ганд≥в //  л≥н≥чна фармац≥€. Ч 2001. Ч є 1. Ч —. 58Ч63.

539. «иньковский ¬. √., √оловенко Ќ. я∆ук ќ. ¬. и др. ќсобенности взаимосв€зи основных фундаментальных характеристик Ђорганизм-лекарствої // ∆урн. јћЌ ”крањни. Ч 2001. Ч є 1. Ч —. 22Ч32.

540. «≥ньковський ¬. √., √оловенко ћ. я., ∆ук ќ. ¬. та ≥н. ћоделюванн€ фармакок≥нетики прол≥к≥в ≥ њх метабол≥т≥в. 1. Ћ≥н≥йн≥ модел≥ опгим≥зац≥њ режим≥в введенн€ прол≥к≥в // Ћ≥ки. Ч 1998. Ч є 6. Ч —. 19Ч24.

541.  аркищенко Ќ. Ќ., ’оронько ¬. ¬., —ергеев —. ј. и др. ‘армакокинетика. Ч –остов на ƒону: ‘еникс, 2001. Ч 384 с.

542. Leff –., Scaramelini —., Law —. et al. A three-state receptor model of agonist action // Trends in pharmacology science. Ч 1997, 18. Ч P. 355Ч361.

543. Kenakin T. Agonist-specific receptor conformations // Ibid. Ч 1997, 18. Ч P. 416Ч417.

544. «иньковский ¬. √, √оловенко Ќ. я., ∆ук ќ. ¬. Ёффекторный анализ принципов функционировани€ и кооперативности субъединиц √јћ -Ѕƒ-рецепторно- ионофорного ансамбл€. ¬ кн.: ћеханизмы действи€ анксиолитических, противосудорожных и снотворных средств. Ч  иев: Ќаук, думка, 1988. Ч —. 98Ч175.

545. «иньковский ¬. √., √оловенко Ќ. я., Ѕогатский ј. ¬. ’арактер взаимосв€зи между противосудорожным действием феназепама и его содержанием в головном мозгу мышей // Ѕюлл. эксперим. биол. и мед. Ч 1981. Ч є 1. Ч —. 40Ч42.

546. «иньковский ¬. √., √оловенко Ќ. я., ∆ук ќ. ¬. Ёффекторное моделирование лигандов √јћ -рецепторного комплекса. ‘ункциональное взаимодействие субъединиц комплекса // “ам же. Ч 1988. Ч є 5. Ч —. 529Ч531.

547. √оловенко Ќ. я., ∆ук ќ. ¬., «иньковский ¬. √. Ёффекторное моделирование лигандов √јћ -рецепторного комплекса. ћодификаци€ конформа- ционных состо€ний комплекса при совместном введении бенздиазепинов и барбитуратов // “ам же. Ч є 10. Ч —. 451Ч453.

548. «иньковский ¬. √., √оловенко Ќ. я., ∆ук ќ. ¬. Ёффекторное моделирование лигандов √јћ -рецепторного комплекса.  ооперативность процессов и тип модификации комплекса судорожными агентами и их обратными агонистами // “ам же. Ч 1989. Ч є 4. Ч —. 453Ч455.

549. ∆ук ќ. ¬., √оловенко Ќ. я., «иньковский ¬. √. Ёффекторное моделирование лигандов √јћ -рецепторного комплекса. ‘ункциональное взаимодействие гипотетического рецептора спиртов с другими субъединицами комплекса // “ам же. Ч 1989. Ч є 9. Ч —. 211Ч213.

550. √оловенко Ќ. я., «иньковский ¬. √., ∆ук ќ. ¬. Ёффекторное моделирование лигандов √јћ -рецепторного комплекса. ‘ункциональное взаимодействие мусцимола и экзогенных модул€торов комплекса // “ам же. Ч 1991. Ч є 6. Ч —. 625Ч627.

551. √оловенко Ќ. я., «иньковский ¬. √., ∆ук ќ. ¬. и др. ќптимизаци€ метода инфузии обратных агонистов √јћ -рецепторного комплекса при анализе быстрообратимых эффектов транквилизаторов и этанола // “ам же. Ч 1997. Ч 123. Ч є 5. Ч —. 551Ч554.

552. «иньковский ¬. √., —танкевич ≈., ј. √оловенко Ќ. я. и др. —интез и особенности фармакокинетики ,4—-метаболита пептидобензофенона и некоторых препаратов бензодиазепинового р€да // ’им.-фармацевт, журн. Ч 1986, 2. Ч —. 142Ч146.

553. јндронати —. ј., √оловенко Ќ. я., «иньковский ¬. √. —равнительный анализ фармакокинетики N-замещенных производных 1,4-бенздиазепина // Ѕюлл. эксперим. биол. и мед. Ч 1986, 2. Ч —. 23Ч26.

554.  ерниьи-Ѕоуден Ё. ќсновы ферментативной кинетики. Ч ћ.: ћир, 1979. Ч 279 с.

555. Colburn W. A. Simultaneons pharmacokinetic and pharmacodynamic modeling// J. Pharmacokinet. and biopharmacol. Ч 1981, 3. Ч P. 367Ч388.

556. √оловенко H. я., √ромов Ћ. ќ. ƒокл≥н≥чне вивченн€ специф≥чноњ активност≥ потенц≥йних протисудомних препарат≥в: ћетодичн≥ рекомендац≥њ. Ч  ињв, 2003. Ч 26 с.

557. ƒорохов ¬. ¬., ’олодов Ћ. ≈. јнализ св€зи между фармакокинетическими процессами и фармакологическим эффектом у человека // ‘армакол. и токсикол. Ч 1985. Ч є5. Ч —. 119Ч125.

558. Boronjerdi AT. Pharmacokinetics. Principles and applications. Ч N.-Y., Chicago, McGRAW-Hill, 2001. Ч 420 p.

559. √оловенко H. я., «иньковский ¬. √., —ереденин —. Ѕ. и др. –аспределение ,4—-феназепама и его метаболитов в печени, головном мозге и плазме крови при однократном и длительном введении препарата белым крысам // ‘армакол. и токсикол. Ч 1980, є 2. Ч —. 144Ч147.

560. «иньковский ¬. √., ј. √оловенко Ќ. я., —танкевич ≈. —оответствие органов и тканей мышей центральному и периферическому отсекам кинетической модели, основанной на данных соотношени€ лекарство-метаболит в плазме крови и других ткан€х // “ам же. Ч 1987. Ч є6. Ч —. 65Ч68.

561. Ќебоут “. –азработка лекарственных средств: от создани€ молекулы до готового препарата // ћедикографи€. Ч 2000, 22. Ч є 1Ч2. Ч —. 9Ч16.

562. —тефанов ќ. ¬. (редактор). ƒокл≥н≥чн≥ досл≥дженн€ л≥карських засоб≥в. Ч  ињв: јв≥цена. Ч 2001. Ч 540 с.

563. —тефанов ќ. ¬. (редактор). –уководство по клиническим испытани€м лекарстенных средств. Ч  иев: јвиценна. Ч 2001. Ч 426 с.

564. Prentis R. A., Lis V., Walker S. R. Pharmoceutical innovation by the seven UK-owned pharmoceutical companies (1964Ч1985) // Br. J. Clin. Pharmacol. Ч 1988, 25. Ч P. 387Ч396.

565. “овбина ё.  . (редактор). ћетод молекул€рной динамики в физической химии. Ч ћ.: Ќаука, 1996. Ч 336 с.

566. «оркий ѕ. ћ. —труктурна€ хими€ на рубеже веков // –ос. хим. ж. Ч 2001, “. XLV. Ч є 2. Ч —. 3Ч10.

567. √ оловенко Ќ. я. Ѕиотрансформаци€ физиологически активных веществ и лекарственных препаратов. ¬ кн.: Ёкспериментальна€ и клиническа€ фармакокинетика. Ч ћосква, 1988. Ч —. 111 Ч123.

568. Brown F. Chemoinformatics: What is it and how does it impact drug discovery? // Annu. Rep. Med. Chem. Ч 1998, 33. Ч P. 375Ч384.

569. Drews J. Drug discovery today Ч and tomorrow // Drug Discov. Today. Ч 2000, 5. Ч P. 2Ч4.

570. Hrib N. J., Pect N. P. Chemoinformatics: are we exploting this new science? // Drug Discov. Today. Ч 2000, 5. Ч P. 483Ч485.

571. Drewry D. N.f Yong S. S. Aproaches to the design of combinatorial libraries // Chemon. Intell. Lab. Syst. Ч 1999, 48. Ч P. 1Ч20.

572. Kim  . H., Brusniak M. K., Pearlman R. S. UniSur CoMFA: for stable and consistent 3D QSAR. In: Rational molecular disigne in drug research. Ч Copenhagen: Munksgaard, 1998. Ч P. 67Ч83.

573. Kristi A., Pecar S., Kmetec V. Are calculated log я values for some guanine derivates by different computer programes reliable? // Int. S. Pharm.

Ч 1999, 181. Ч P. 219Ч226.

574. Ihlenfeldt W. D. Wirtual reality in chemistry // J. Mol. Model. Ч 1997, 3. Ч P. 386Ч402.

575. Statistical molecular design of bilding blocks for combinatori chemistry / Zinusson A., Gottfries J., Zindgren F., Wold S. // J. Med. Chem. Ч 2000, 43.

Ч P. 1320Ч1328.

576. √оловенко M. я.  омб≥наторна х≥м≥€: хемо≥нформатика // ¬≥сн. фар- макол. та фармац≥њ. Ч 2001. Ч є 10. Ч —. 11 Ч14.

577. ‘илимонов ƒ., ѕоройков ¬.,  аранчева ». u dp.  омпьютерное прогнозирование спектра биологической активности химических соединений по их структурной формуле: система PASS // Ёксперим. и клинич. фармакол. Ч 1995. Ч є 2. Ч —. 56Ч62.

578. –аевский ќ. ј. ƒескрипторы молекул€рной структуры в компьютерном анализе биологических активных веществ // ”спехи химии. Ч 1999, 6.

Ч —. 555Ч576.

579. Experimental and computation aproaches to estimate solubility and permeability in drug discovery and development settings / Lipinski C. A., Lombardo E., Dominy B. W., Feeney P. J. // Adv. Drug Deliv. Rev. Ч 1997, 23.

Ч P. 3Ч25.

580. Blake J. F. Chemoinformatics Ч predicting the physycochemical properties of Ђdrug-likeї molecules // Curr. Opin. Biotechnol. Ч 2000, 1. Ч P. 104Ч107.

581. Walters P. W., Murcko M. A. Library filtering systems and prediction of drug-like properties. In. Virtual screening for bioactive molecules. Methods and principles in medicinal chemistry. Ч Wiley-VCH., 2001. Ч V. 10. Ч P. 15Ч56.

582. Andriasano V., Bertucci C., Cavirini V. et al. Stereoselective binding of 2,3-substituted 3-hydroxypropionic acids on immobilized human serum albumin chiral stationary phase // J. Chromatogr. Ч 2000, 876. Ч P. 75Ч86.

583. Colmenarejo G., Alvarer-Pedraglio A., Lavanderg J. Chemoinformatic models to predict binding affinities to human serum albumin // J. Med. Chem.

Ч 2001, 44. Ч P. 4370Ч4378.

584. Lewis D. Cytochrome P450: structure, function and mechanism. Ч Taylor and Francis, 1996. Ч 450 p.

585. Levis D. Structural characteristics of human P450 involved in drug metabolism: QSAR and lipophilicity profiles // Toxicol. Ч 2000, 144. Ч P. 197Ч203.

586. Butina D., Segall M., Frankcombi K. Predicting ADME properties in silico methods and models // DDT. Ч 2002, 7. Ч P. 83Ч88.

587. Liorens 0., Perez J. Toward the design of chemical libraries for mass screening biased against mutagenic compounds // J. Med. Chem. Ч 2001, 44.

Ч P. 2793Ч2804.

588. Ashby Tennant R. Definite relationships among chemical structure, carcenogenicity and mutagenisity for 301 chemical tested by U. S. NTP // Mutat. Res. Ч 1991, 257. Ч P. 229Ч306.

589. Beresford A., Selick H., Tarbit M. The emerging importance of predective ADME simulation in drug discovery // DDT. Ч 2002, 2. Ч P. 109Ч116.

590. Panchagnula R., Thomas N. Biopharmaceutics and pharmacokinetics in drug research // lnt. J. Pharmac. Ч 2000, 3. Ч P. 131 Ч150.

591. √оловенко M. я. Ѕ≥офармац≥€ та фармакок≥нетика // ¬≥сн. фармакол. та фармац≥њ. Ч 2002, 2. Ч —. 9Ч16.

592. Raevsky ќ. A. Hydrogen bong strength estimation by means of HYBOT.

Ч .In.: Computer-Assisted Lead Finding and optimization. Ч Verlag, Basil, 1997. Ч P. 367Ч378.

593. Abraham M., Ibrahim A., Zissimos A., et at. Application of hydrogen bonding calculations in property based drug design // DDT, 2002, 20. Ч P. 1056Ч1063.

594. јртеменко ј. √. јнализ св€зи структура-свойство на основе молекул€рных решеточных моделей: ƒис. ... канд. хим. наук. Ч ќдесса, 2000. Ч 145 с.

595. Vedani A., Zbinden –., Snyder J. et at. Psendoreceptor modeling: The construction of three-dimensional receptor surrogates // J. Am. Chem. Soc. Ч 1995, 117. Ч P. 4987Ч4994.

596. Ћандау M. ј. ћолекул€рные механизмы действи€ физиологически активных соединений. Ч ћ.: Ќаука, 1981. Ч 262 с.

597. Hansch —. On the structure of medical chemistry // J. Med. Chem. Ч 1976, 1. Ч P. 1Ч6.

598. Ѕаренбойм √. M., ћаленков ј. √. Ѕиологически активные вещества. Ќовые принципы поиска. Ч ћ.: Ќаука, 1986. Ч 363 с.

599. Ghose A., Crippen G. Geometrically feasible binding modes of a flexible ligand molecule at receptor site // J. Com. Chem. Ч 1985, 5. Ч P. 350Ч359.

600. Moyna G., Mediwala S., Williams H., et al. Simple algorithm for superposing sets of NMR derived structure. Its application to the conformational study of cephalomannine in lipophobic an lipophilic solution // J. Chem. Inf. Comput. Sci. Ч 1996, 36. Ч P. 1224Ч1227.

601. Sheridan R., Kcarsley S. Why do we need so many chemical similarity search methods? // DDT, 17. Ч P. 903Ч911.

602. Klebe G. Comparative molecular similarty index analysis: CoMSIA // Perspect Drug Discavery Des. Ч 1998, 12. Ч P. 87Ч104.

603. Stahl M. Structure-based library designt. In.: virtual screening for bioactive molecules. Ч Wiley-VCH, 2000. Ч P. 229Ч264.

604. √ оловенко M. я.  омб≥наторна х≥м≥€: в≥ртуальний скрин≥нг // ¬≥сн. фармакол. та фармац≥њ. Ч 2001. Ч є 12. Ч —. 11 Ч14.

605. Zupan J. Introduction to artificial neural network (ANN) methods: What they are and how use them // Acta Chim. Shov. Ч 1994, 41. Ч P. 327Ч352.

606. Kovalishyn V., Tetko I., Luik A. et al. Neural network studies. 3. Variable selection the cascade-correlation learning architecture // J. Chem. Inf. Comput. Sci. Ч 1998, 38. Ч P. 651Ч659.

607. Ќейронные сети как метод поиска зависимостей структура-свойство органических соединений / Ќ. ћ. √альберштам, ». ». Ѕаскин, ¬. ј. ѕалюлин,

H. —. «ефиров // ”спехи химии. Ч 2003, 72 (7). Ч —. 706Ч727.

608. √орбань ј. Ќ. ќбучение нейронных сетей. Ч ћ.: ѕараграф, 1990. Ч 253 с.

609. Livingstone D., Salt D. Regression analysis for QSAR using neural networks // Bioorg. Med. Chem. Lett. Ч 1992, 2. Ч P. 213Ч218.

610. So S.-S., Karplus M. Evolutionary optimization in quantitative structure- activity relationships: an application of genetic neural networks // J. Med. Chem. Ч 1996, 39. Ч P. 1521 Ч 1530.

611. Jiang J., Wang J., Song X. et al. Network training and architecture optimization by recursive approach and modified genetic algorithm // J. Chemom. Ч 1996, 10. Ч P. 253Ч267.

612. Luke B. Evolutionary programming applied to the development of quantitative structure-activity relationships and quantitative structure-property relationships // J. Chem. Inf. Comput. Sci. Ч 1994, 34. Ч P. 1279Ч1287.

613. Vracko M. A study of structure-carcinogenic potency relationships with artificial neural networks. The use of descriptors related to geometrical and electronic structures. Ч Ibid, 1997, 37. Ч P. 1037Ч1043.

614. So S.-S., Karlus M. A comparative study of ligand-receptor complex binding affinity prediction methods based on glycogen phosporylated inhibitors // J. Comput. Ч Aided. Mol. Des. Ч 1999, 13. Ч P. 243Ч258.

615. Anzali S., Gasteiger J., Holzgrabe U. et al. The use of self-organizing neural networks in drug design // Perspect. Drug Discov. Des. Ч 1998, 9. Ч P. 273Ч299.

616. √оловенко H. я., «иньковский ¬. √. ќпределение транквилизаторов

I, 4-бенздиазепинового р€да и их метаболитов в биологических средах // ’им.-фарм. журн. Ч 1978, 12. Ч —. 3Ч14.

617. Eglen R., Schneider G., Bohm H. High-throughput screening and virtual screening: Etry points to drug discovery. In.: Virtual screening for bioactive molecules. Ч Wiley-VCH, 2000. Ч P. 2Ч14.

618. Watt A., Morrison D., Evans D. Aproaches to higher-troughput pharmacokinetics (HTPK) in drug discovery // DDT. Ч 2000. Ч є 1. Ч P. 17Ч24.

619. Harrison A., Walker D. Automated 96-Well solid-phase extraction for the determination of doramectin in cattle plasma // J. Pharm. Biomed. Anal. Ч 1998, 16. Ч P. 777Ч783.

620. Simpson H. High throughput liquid chromatography/mass spectrometry bioanalysis using 96-Well disk solid phase extraction plate for the sample preparation // Rapid Commun. Mass. Spectrom. Ч 1998, 12. Ч P. 75Ч82.

621. Marchese A. DEtermination of pranlukast and its metabolites in human plasma by LC/MS/MS with PROSPEKT online solid-phase extraction //

J. Mass. Spectrom. Ч 1998, 33. Ч P. 1071 Ч 1079.

622. Frick L., Adikson K., Wells-Knecht K. J. Cassete dosing: rapid in vivo assessment of pharmacokinetics // Pharm. Sci. Tech. Today. Ч 1998. Ч є21. Ч P. 12Ч18.

623. Spalding D., Harker A., Bayliss M. Combining high-throughtput pharmacokinetic screens at the hitstoleads stage of drug discovery // DDT. Ч 2000. Ч є 12 (suppl). Ч P. 970Ч976.

624. Wilding T., Hirst P., Connour A. Development of new engineering- based capsule for human drug absorption studies // Pharmaceutical, Science and Technology Today. Ч 2000. Ч є11. Ч P. 385Ч392.

625. Scherf U. A gene expression database for a molecular pharmacology of cancer // Nat Genet. Ч 2000, 24. Ч P. 236Ч244.

626. “оцький ¬. M. √енетика. Ч ќдеса: јстропринт, 2002. Ч 710 с.

627. Rininger G. A., Dipippo V. A., Gould-Rothbery ¬. E. Differential gene expression technologies for identifying surrogate markers of drug efficacy and toxicity // DDT. Ч 2000, 5. Ч є 12. Ч P. 560Ч568.

628. Harrington C. A. Monitoring gene expression using DNA microarrays // Curr. Opin. Microbiol. Ч 2000, 3. Ч P. 285Ч291.

629. Farr S. Goncise review: gene expression applied to toxicology // Toxicol. Sci. Ч 1999, 50. Ч P. 1Ч9.

630. Ѕажора ё. ». ‘армакогенетика. ƒостижени€ и перспективы. Ч ќдесса: ƒрук, 2000. Ч 139 с.

631. Green —. D. Open systems: panoramic views of expression // J. Immunol. Meth. Ч 2001. Ч є 22. Ч P. 73Ч79.

632. Ziang P., Pardee A. Differential display of eukariotic messenger RNA by means of the polymerase chain reaction // Science. Ч 1992, 257. Ч P. 967Ч971.

633. Velculescu V. E. Serial analysis of gene expression // Science. Ч 1995, 270. Ч P. 484Ч487.

634. Hubank M. Identifying differences in mRNA expression by representational difference analysis of cDNA // Nucl. Acids Res. Ч 1994, 22. Ч P. 5640Ч5648.

635. Zee P. S. Genomic analysis // Curr. Opin. Biotechnol. Ч 2000, 11. Ч P. 171 Ч 175.

636. Shimkets R. A. Gene expression analysis by transcript profiling coupled to a gene database query // Nat. Biotechnol. Ч 1999, 17. Ч P. 798Ч803.

637. Sutcliffe /. G. TOGA: an automated parsing technology for analysing expression of nearly all genes // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. Ч 2000, 97. Ч P. 1976Ч1981.

638. Heller R. A. Discovery and analysis of inflammatory disease-related genes using DNA microarrays // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. Ч 1997, 94. Ч P. 2150Ч2155.

639. √еном человека и гены Ђпредрасположенностиї / ¬. —. Ѕаранов, ≈. ¬. Ѕаранова, “. Ё. »ващенко, ћ. ¬. јсеев. Ч —ѕб: »нтермедика, 2000. Ч 210 с.

640. Renz ћ. Quantitative expression analysis of genes regulated by both obesity and leptin reveals a regulatory loop between leptin and pituitary Ч derived ACTH // J. Biol. Chem. Ч 2000, 275. Ч P. 10429Ч10436.

641. FDA. New labeling and use changes foi resulin // FDA talk paper, 1999, June 16.

642. Bailey D. S.t Bondar A., Furness L. M. Pharmacogenomics Ч itТs not just pharmacogenetics // Curr Opin. Biotechnol. Ч 1998, 9. Ч P. 595Ч601.

643. Whittaker P. What is the relevance of bioinformatics to pharmacology? // Trends in pharmacological sciences Ч 2003, 24. Ч є 8. Ч P. 434Ч439.

644. «ефиров ». C.f √ордеева E. ¬.  омпьютерный синтез // ”спехи химии.

Ч 1987. Ч є ю. Ч —. 1753Ч1771.

645. Hicham Feneri, Ed. Combinatorial chemistry. Ч Oxford University Press, Inc., New York, 2000. Ч 476 p.

646. Sucholeiki /., Ed. High throughput synthesis. Principles and practice.

Ч Marcel Dekker, New York, 2001. Ч 366 p.

647. Bing Yan. Analytical methods in combinatorial chemistry. Technomic Publishing company, Inc. Ч Lancaster, 2000. Ч 268 p.

648. Coates W., Hunter D.f Me Lachlan W. Succesful imlementation of automation in medicinal chemistry // DDT, 2000. Ч є 11. Ч P. 521Ч527.

649. Houghten R., Pinilla C, Appel J., Blondelle S. Mixture-based synthetic combinatorial libraries // J. Med. Chem. Ч 1999, 42. Ч є 19. Ч P. 3743Ч3778.

650. Houghten R., Pinilla C.f Appel J. Blondelles. Generation and use of synthetic peptide combinatorial libraries for basic research and drug discovery // Nature. Ч 1991, 37. Ч P. 84Ч86.

651. Furka A., Sebestyen F., Asgedom M., Dibo G. General method for rapid synthesis of multicomponent peptide mixtures // Int. J. Pept. Protein. Res. Ч 1991, 37. Ч P. 487Ч493.

652. √оловенко M. я. ¬исокопродуктивн≥ технолог≥њ вивченн€ та створенн€ л≥карських засоб≥в. —интез б≥олог≥чно активних сполук // ¬≥сн. фармакол. та фармац≥њ. Ч 2002. Ч є 3. Ч —. 2Ч8.

653. Leone-Bay A., Freeman ќТTool D., Rosado-Gray —. Studies directed at the use of a parallel synthesis matrix increase throughput in an in vivo assay // J. Med. Chem. Ч 2000, 43. Ч P. 3573Ч3576.

654. Dooley C, Ny P.t Bidlack L, Houghten R. Selective ligands for the m, d and k opioid receptors identified from a single tetrapeptide positional scanning combinatorial library // J. Biol. Chem. Ч 1998, 273. Ч P. 18848Ч18856.

655. Griffith M., Dooley C, Houghten R., Kiely J. Solid-phase synthesis, charactezization and screening of 43000 Ч compounds tetrahydroiso- quinoline combinatory library. In: Molecular diversity and combinatorial chemistry: libraries and drug discovery. Ч Washington, DC, 1996. Ч P. 50Ч57.

656. Scott ¬., Siegmund A., Marlowe C, et al. Solid-phase organic synthesis (SPOS): A novel route to diketopeperazine and diketomorpholines // Mol. Diversity. Ч 1995, 7. Ч P. 125Ч134.

657. Ostresh J., Husar G., Blondelle S., et al. ЂLibraries from librariesї: Chemical transformation of combinatorial libraries to extend the range and repertoire of chemical diversity // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. Ч 1994, 91. Ч P. 11138Ч11142.

658. Breakthrough of the year // Science. Ч 1998, 22. Ч P. 2156Ч2161.

659. Coates W., Hunter D., Maclachelan W. Successfull implementation of automation in medicinal chemistry // DDT. Ч 2000, 5. Ч є 11. Ч P. 521Ч527.

660. Cargill J., MacCuish N. Object-relational databases; the next wave in pharmacological data management. Ч DDT. Ч 1998. Ч V. 33, 5. Ч P. 547Ч551.

661. √оловенко M. я. Ћ≥карська токсиколог≥€ // ¬≥сн. фармакол. та фармац≥њ. Ч 2002, 4. Ч —. 2Ч8.

<< |
»сточник: √оловенко ћ. я.. ‘≥зико-х≥м≥чна фармаколог≥€: ћонограф≥€. Ч ќдеса: јстропринт,2004. Ч720 с.. 2004

≈ще по теме Ћ»“≈–ј“”–ј:

  1. Ћитература
  2. Ћитература
  3. ќбзор имеющейс€ литературы.
  4. —ѕ»—ќ  »—ѕќЋ№«ќ¬јЌЌќ… Ћ»“≈–ј“”–џ
  5. Ћитература
  6. Ћитература
  7. Ћитература
  8. Ћитература:
  9. Ћитература
  10. Ћитератур
  11. Ћитература
  12. —ѕ»—ќ  »—ѕќЋ№«ќ¬јЌЌќ… Ћ»“≈–ј“”–џ :
  13. Ћ»“≈–ј“”–ј
  14. Ћ»“≈–ј“”–ј