<<
>>

ПОРЯДОК РЕАКЦИИ

В кинетике различают реакции первого, второго, третьего, нулевого и даже дробного порядка. Порядок реакции — это число, равное сумме показателей степени концентраций реагирующих веществ в уравнении скорости.

Так, например, если

Скорость = k[A\,

то показатель степени А равен единице и, следовательно, это скорость реакции первого порядка. Если

Скорость = k[Af,

то показатель степени [А] = 2, и мы имеем дело с реакцией второго порядка.

Если

Скорость = /г[А][В],

то сумма показателей степени [А] и [В] = 2, и мы имеем дело с реакцией второго порядка. Если в уравнении скорости отсутствует концентрация, т. е. скорость = k, то относится к реакции нулевого порядка. Реакции нулевого порядка протекают с постоянной скоростью и не зависят от концентрации реагентов. Так, например, в каталитической реакции, в которой концентрация реагента настолько превышает концентрацию катализатора, что катализатор все время полностью «насыщен» реагентом, реакция будет протекать с максимальной скоростью и на нее не будет влиять увеличение концентрации реагента.

Молекулярность реакции имеет прямое отношение к механизму реакции и характеризуется числом молекул, реагирующих в элементарном процессе реакции. Если реакция А —► В означает, что одна молекула А распадается по единственному пути, то это будет мономолекулярная реакция. Если для образования продукта должны реагировать две молекулы, то такую реакцию следует считать бимолекулярной. Казалось бы, что порядок реакции должен соответствовать ее молекулярности, т. е. мономолекулярная реакция должна быть реакцией первого порядка, а бимолекулярная реакция — второго порядка. Однако во многих случаях кинетический порядок, определяемый экспериментально, не соответствует молекулярности. В таких случаях мы говорим о кажущемся порядке реакции.

Следует обратить внимание еще на один аспект рассматриваемой проблемы. Речь идет о бимолекулярных реакциях, и в особенности в объяснении зависимости скорости от концентрации исходя из двух стадий. Для этого обычно применяют тезис, что скорость первой реакции ниже, чем скорость второй. В таком случае общая скорость определяется скоростью первой стадии, которая называется лимитирующей.

Приведем основные характеристики трех наиболее часто встречающихся реакций целочисленного порядка [3].

1. Мы уже констатировали, что реакция нулевого порядка, а точнее ее скорость, не зависит от концентрации исходных веществ:

А —► продукт реакции.

d[A] .

скорость = —— = k. н dt

Преобразуя уравнение 4.1, получим

d[A} = — kdt.

Интегрирование от t = 0 до t = / дает

о

или

[А] = [A\0 — kt,

где [Л]0 и [Л] — концентрация при t = 0 и t = t. График зависимости [Л]0— [Л] от t представляет собой прямую линию, тангенс угла наклона которой равен k (рис.

4.1).

Реакций нулевого порядка очень мало, большая их часть является гетерогенными реакциями, протекающими на поверхности металла.


л

н

о

о

а*


t

[А]

а)

б)




Рис. 4.1. Реакция нулевого порядка: а) — график зависимости скорости от концентрации реагирующего вещества; б) — график, основанный на уравнении 4.2

2. В случае реакции первого порядка ее скорость определяется следующим уравнением:

скорость = - = kdt, (4.3)

dt

где k{c~l) — константа скорости реакции первого порядка. После некоторых преобразований получим

-4&.UL

dt


Интегрируя от / = 0 до / = /, находим

Ж =

[А]

или

И1 = [А]0в-*'.

График зависимости 1п([Л]/[Л]0) от t представляет собой прямую линию, отрицательный тангенс угла наклона которой равен — k (рис. 4.2).


Другой важной величиной является время полупревращения 11/2 реакции, т. е. время, которое необходимо для того, чтобы концентрация реагирующего вещества уменьшилась вдвое по сравнению с исходным значением. Из уравнения (4.4), приняв [Л] = [Л]0/2, получим

а) б)

Рис. 4.2. Реакция первого порядка: а) — график зависимости скорости от кон- центрации реагирующего вещества; б) — график, основанный на уравнении 4.4

ИЛИ


(4.5)

Время превращения реакции первого порядка не зависит от начальной концентрации вещества. Для уменьшения концентрации от 1 до 0,5 М потребуется ровно столько же времени, сколько для уменьшения концентрации от 0,001 до 0,0005 М.

К реакциям первого порядка относятся многие реакции радиоактивного распада.

3. Реакции второго порядка бывают двух типов. Первый из них можно выразить схемой:

2А —> продукт реакции.

Скорость этой реакции подчиняется уравнению

-^■ = k[A]2, dt 1 J

где — константа скорости реакции второго порядка.

Разделяя переменные и интегрируя, получим:

іі.И1 5

----------- — = kt.

[А] ИЬ

Время полупревращения для реакций второго порядка дается уравнением





следовательно,


(4.7)



Другой тип реакций второго порядка, который встречается чаще, можно представить в виде

А + В -* продукт реакции.

Пусть

[А) = [А\0-х,

[В\ = [В]0-х,

где х — число молей А и В, израсходованных за время t. Тогда

- ^=§=т\в\=*{иіо - 4{[si. - 4

После некоторых преобразований находим:

dx

{Ик-4{[вь-4

Используя несколько громоздкий, но несложный метод интегрирования по частям, можно получить следующий окончательный результат:


_________ {№-*}№

[В]о-И]о"'{И]о-4[В]о


= kd,

или



____ !___ In » = й

[В]0 - [Л]0 И] [В]0

График зависимости 1п([В][Л]0/(Л][В]0) от t приведен на рис. 4.3.




а) б)

Рис. 4.3. Реакция второго порядка: а) — график зависимости скорости от концентрации реагирующего вещества для реакции 2А —► продукт реакции; 6) — график, основанный на уравнении 4.8

Таблица 4.1

Кинетические уравнения для реакции А ->■ продукт реакции

Порядок Дифференциальная

форма

Интегральная форма Время

полупревращения

Единицы измерения константы скорости
0 і

м

?0~

и

2

і

о

2

2k

М/с
1 2

-се

II

1

И1 = И1оalign=right hspace=71>Vmm = k2[Et}.

Ее можно определить, поскольку Vmax не может превышать той скорости, которая наблюдается при полном насыщении фермента субстратом. Наконец, принимается допущение, что реакция протекает в стационарных условиях, т. е. скорость изменения [£S] равна нулю (d[ES]/dt = 0) и, следовательно, [£S] не изменяется в течение времени, необходимого для измерения скорости.

Скорость vf образования комплекса ES пропорциональна [£] и [S], как в любой реакции второго порядка:

О, *^,[£][S]-*,([£,]-[£S])[S]. (4.14)

Скорость vd распада комплекса ES равна:

vd = Jfe_,[£S] + k2[ES] = (k_i + k2)[ES]. (4.15)

Поскольку в стационарном состоянии d[ES]/dt = 0, то vf — vd, следовательно,

^1([£(]-[£S])[S] = (^_1 + ^)[S].

Преобразуя уравнение (4.16), получаем:

[S]ftg,1-[£S])_Mi, _ у

[ES] k{

где Кт (включающая все три константы скорости) называется константой Михаэлиса\ это весьма важный параметр, характеризующий каждую пару фермент—субстрат.

MS]

K*+|S]



Преобразуя уравнение 4.17, получаем выражение для [£SJ:

Подставляя в уравнение 4.18 V вместо k2 [£S] (из уравнения 4.12) и Утлх вместо k2 [£,], получаем окончательное выражение уравнения Михаэлиса—Ментен:

у ШЗ

Km+[S]

Рассмотрим теперь методы определения Vmax и Кт по результатам измерения V при различных концентрациях [S], По гиперболической кривой, приведенной на рис. 4.4 можно определить /Ст, однако нельзя определить с необходимой точностью l/max, поскольку в эксперименте часто не удается достичь концентрации субстрата, достаточной для насыщения фермента.

Используя, однако, выражение, обратное уравнению 4.19, получаем следующее линейное уравнение, называемое уравнением Лайнуивера—Бэрка:

1 1 , 1

V Клах[5] Кпах

График зависимости \/V от і/S, приведенный на рис. 4.5, представляет собой прямую с наклоном Km/Vmax, отсекающую на оси ординат отрезок \/VmayL. Поскольку на графике легко измерить угол наклона и отрезок на оси ординат, то можно достаточно точно определить Vmax и Кт. Можно также умножить обе части уравнения 4.20 на [S], тогда

[S] кт [S]

V V V

v Kmax Kmax

После умножения обеих частей уравнения 4.20 на Ктах и соответствующих преобразований получим:


(4.22)



Графики уравнений 4.21 и 4.22 также представляют собой прямые; их можно использовать для определения Vmax и Кт, как показано на рис. 4.5.


а) б)

Порядок ферментативной реакции может изменяться во времени. Для обсуждения этого вопроса следует воспользоваться кривой Михаэлиса—Ментен (рис. 4.4). Рассмотрим соотношения, получаемые из уравнения 4.18 для высоких и низких концентраций субстрата, поскольку именно такие условия для начала и завершения катализируемых ферментами реакций. Если [S] много больше Кт, т. е. концентрация субстрата очень высока, то

-®1 = 1/ = Кп.,=ад|. (4 23)

Скорость реакции постоянна (при данной концентрации фермента). В этих условиях фермент насыщен субстратом и реакция протекает с максимальной скоростью, т. е. дальнейшее увеличение [S] не изменяет скрости.


При снижении концентрации субстрата до значений, значительно меньших Кт (нижняя часть кривой на рис 4.4), видно, что

т. е. скорость реакции прямо пропорциональна концентрации субстрата.


Как правило, для характеристики каждого фермента определяют его константу Михаэлиса, которая легко воспроизводится и не зависит от концентрации фермента. Физический смысл этой константы заключается в том, что она численно равна концентрации субстрата, при которой активность фермента составляет половину максимальной. С помощью небольшого алгебраического преобразования мы можем четко показать это в математической форме, следующим уравнением, полученным путем деления уравнения 4.19, относительно Кт:

При такой концентрации [S], когда K=l/2Kmax, уравнение 4.20 преобразуется в следующее:

Km = [S}.

Кт и [S] всегда выражаются в одинаковых единицах — моль/л. Раньше особое значение придавали связи между Кт и сродством фермента к одному или нескольким субстратам. Считалось, что субстрат, имеющий более низкую величину Кт, служит природным субстратом фермента, или что фермент обладает к нему наибольшим сродством. В настоящее время
полагают, что определять на этом основании, какой из субстратов является природным или предпочитается ферментом, довольно необдуманно. Более того, рассматривать Кт как величину, характеризующую сродство фермента к субстрату, можно только при условии, если доказано, что Кт действительно является константой диссоциации [£S], т. е. Km = k_xkx. Если же Кт равна (6_, +k2)/ku (т. е. константе стационарного состояния), или &2А1 (в системе, где [£S] не диссоциирует с образованием Е и S), или какой-нибудь другой сложной функции, то тогда нельзя так просто интерпретировать изменение Кт для разных субстратов.

Фундаментальное значение величины VmM связано с ее отношением к величине k2. Для специального случая, когда весь фермент входит в комплекс ES, мы можем заменить величину k2[Et] на l/max:

Скорость = £2[£S] = Максимум, т. е. Ктах.

Если концентрация фермента выражена в моль/л, а скорость превращения субстрата — в моль/(л-мин), то k2 равна максимальному числу оборотов фермента:

Число молей субстрата, превращенных за 1 мин Число молей фермента

Поскольку скорость реакции зависит от температуры, число оборотов относят к какой-то конкретной температуре. Для того, чтобы определить число оборотов, необходимо знать молекулярную массу фермента, а также его молярную концентрацию в растворе.

4.2.1.

<< | >>

Еще по теме ПОРЯДОК РЕАКЦИИ:

  1. 52.2. Порядок проведения экспертизы
  2. Порядок запису партограми
  3. 45.3. Порядок производства экспертизы
  4. Порядок розничной продажи БАД
  5. Порядок учета и регистрации ЗВУТ на предприятиях и в учреждениях
  6. Трудовая дисциплина. Виды дисциплинарных наказаний и порядок их применения
  7. 28.2. Порядок проведения судебно-медицинской экспертизы живых лиц
  8. Порядок рассмотрения и анализа причин чрезвычайных происшествий и несчастных случаев в спорте
  9. Организация и порядок выдачи листков нетрудоспособности при заболеваниях и травмах
  10. Трудовой договор: понятие, содержание, виды, формы и порядок заключения
  11. Порядок проведения медицинских осмотров и установления связи заболевания с профессией
  12. ДОДАТОК 2. ДО ПУНКТУ 2.7 ПОЛОЖЕННЯ ПРО ПОРЯДОК ПРОВЕДЕННЯ АТЕСТАЦІЇ ЛІКАРІВ
  13. ДОДАТОК З. ДО ПУНКТУ 3.3 ПОЛОЖЕННЯ ПРО ПОРЯДОК ПРОВЕДЕННЯ АТЕСТАЦІЇ ЛІКАРІВ
  14. ДОДАТОК 4 ДО ПУНКТУ 3.19 ПОЛОЖЕННЯ ПРО ПОРЯДОК ПРОВЕДЕННЯ АТЕСТАЦІЇ ЛІКАРІВ
  15. 45.4. Порядок, организация и техника выполнения судебно-медицинской экспертизы трупа